Što su enzimi? Uloga enzima u ljudskom tijelu

Često zajedno s vitaminima, mineralima i drugim elementima koji su korisni za ljudsko tijelo, spominju se tvari zvane enzimi. Što su enzimi i koja funkcija u tijelu obavljaju, koja je njihova priroda i gdje se nalaze? To su proteinske supstancije, biokatalizatori. Bez njih, ne bi postojala dječja hrana, gotove žitarice, kvas, sir, sir, jogurt, kefir. One utječu na rad svih sustava ljudskog tijela. Nedovoljna ili prekomjerna aktivnost ovih supstanci nepovoljno utječe na zdravlje pa morate znati koji su enzimi kako bi izbjegli probleme uzrokovane njihovim nedostatkom.

Što je to?

Enzimi su molekule bjelančevina koje sintetiziraju žive stanice. U svakoj ćeliji ih ima više od stotinu. Uloga tih tvari je ogromna. One utječu na stopu kemijskih reakcija na temperaturi koja je pogodna za određeni organizam. Drugi naziv za enzime je biološki katalizator. Povećanje brzine kemijske reakcije nastaje zbog lakoće njene pojave. Kao katalizatori, oni se ne konzumiraju tijekom reakcije i ne mijenjaju smjer. Glavne funkcije enzima su da će bez njih sve reakcije napredovati vrlo sporo u živim organizmima, a to bi imalo značajan utjecaj na održivost.

Na primjer, kada se žvakati proizvodi koji sadrže škrob (krumpir, riža), u ustima se pojavljuje slatki okus koji je povezan s djelovanjem amilaze - enzima za razgradnju škroba prisutnog u slini. Sam po sebi, škrob je neukusan, jer je polisaharid. Njegovi proizvodi cijepanja imaju slatki okus (monosaharidi): glukoza, maltoza, dekstrin.

Svi proteinski enzimi su podijeljeni na jednostavne i složene. Prvi sastoji se samo od proteina, a drugi - dijelova proteina (apoenzima) i ne-proteina (koenzima). Koenzimi mogu biti vitamini skupina B, E, K.

Enzimske klase

Tradicionalno, te su tvari podijeljene u šest skupina. Ime im je izvorno dano ovisno o podlozi na kojem određeni enzim djeluje, dodavanjem u korijen završetak -az. Dakle, ti enzimi koji hidroliziraju proteine ​​(proteine) počeli su se nazivati ​​proteinazama, lipazama (lipos) - lipazama, škroba (amil) - amilaza. Zatim su imenovani enzimi koji kataliziraju slične reakcije, što upućuje na vrstu odgovarajuće reakcije - acilaza, dekarboksilaza, oksidaza, dehidrogenaza i drugih. Većina tih imena se danas koristi.

Kasnije je Međunarodna biokemijska unija uvela nomenklaturu prema kojoj naziv i klasifikacija enzima trebaju odgovarati tipu i mehanizmu katalitičke kemijske reakcije. Ovaj je korak donio olakšanje sistematizaciji podataka koji se odnose na različite aspekte metabolizma. Reakcije i kataliziranje njihovih enzima podijeljeni su u šest razreda. Svaka klasa sastoji se od nekoliko podklasa (4-13). Prvi dio naziva enzima odgovara nazivu supstrata, drugi - prema vrsti katalizirane reakcije s krajem - za. Svaki enzim prema klasifikaciji (CF) ima svoj kodni broj. Prva znamenka odgovara razredu reakcije, slijedeći - podrazred i treći - podrazred. Četvrta znamenka je broj enzima kako bi u svojoj pod-klasi. Na primjer, ako KF 2.7.1.1, tada enzim pripada 2. razredu, 7. podrazredu, 1. podrazredu. Posljednja znamenka je enzim heksokinaza.

vrijednost

Ako govorimo o tome što su enzimi, ne možemo zanemariti pitanje njihova značaja u modernom svijetu. Oni su naširoko koristi u gotovo svim područjima ljudske aktivnosti. Ta učestalost proizlazi iz činjenice da oni mogu zadržati svoja jedinstvena svojstva izvan živih stanica. U medicini, na primjer, koriste se enzimi lipaznih skupina, proteaza, amilaza. Oni razgrađuju masti, proteine, škrob. U pravilu, ovaj tip je uključen u sastav takvih lijekova kao Panzinorm, Festal. Ovi fondovi prvenstveno se koriste za liječenje bolesti gastrointestinalnog trakta. Neki enzimi mogu otopiti krvne ugruške u krvnim žilama, pomažu u liječenju gnusnih rana. Enzimoterapija ima posebno mjesto u liječenju onkoloških bolesti.

Zbog sposobnosti razgradnje škroba u prehrambenoj industriji je naširoko koristi enzim amilaza. Na istom području koriste se lipaze koji razgrađuju masti i proteaze koji razgrađuju proteine. Kod proizvodnje piva, vinarstva i pečenja pomoću amilaznih enzima. U pripremi gotovih žitarica i omekšavanje proteaze korištene mesa. U proizvodnji sira pomoću lipaze i mliječne kiseline. U kozmetičkoj industriji također ne može bez njih. Oni su dio praška za pranje, krema. Za deterdžente se, na primjer, doda škrob koji digestira amilazu. Protein kontaminanti i proteini razgrađuju proteaze, a lipaze čiste tkaninu ulja i masti.

Uloga enzima u tijelu

Dva su procesa u ljudskom tijelu odgovorni za metabolizam: anabolizam i katabolizam. Prvi osigurava asimilaciju energije i potrebnih tvari, drugi - razgradnja otpadnih proizvoda. Stalna interakcija tih procesa utječe na apsorpciju ugljikohidrata, proteina i masti te održavanje vitalne aktivnosti tijela. Procesi razmjene regulirani su s tri sustava: živčanom, endokrinom i cirkulacijom. Oni mogu normalno funkcionirati uz pomoć lanca enzima, što zauzvrat osigurava prilagodbu osobe na promjene u uvjetima vanjskog i unutarnjeg okruženja. Sastav enzima uključuje i proteinske i ne-proteinske proizvode.

U procesu biokemijskih reakcija u tijelu, tijekom kojih sudjeluju enzimi, oni se ne konzumiraju. Svaki od njih ima svoju kemijsku strukturu i svoju jedinstvenu ulogu, pa svaki od njih inicira samo određenu reakciju. Biokemijski katalizatori pomažu rektumu, plućima, bubrezima i jetri da uklone toksine i otpadne proizvode iz tijela. Oni također pridonose izgradnji kože, kostiju, živčanih stanica, mišićnog tkiva. Specifični enzimi se koriste za oksidaciju glukoze.

Svi enzimi u tijelu podijeljeni su na metabolički i probavni. Metabolički su uključeni u neutralizaciju toksina, proizvodnju proteina i energije, ubrzavaju biokemijske procese u stanicama. Na primjer, superoksid dismutaza je najjači antioksidant koji se prirodno nalazi u većini zelenih biljaka, bijelim kupusima, prokulicama i brokule, pšeničnim klicama, zelenilu i ječmu.

Enzimska aktivnost

Da bi te tvari u potpunosti izvršile svoje funkcije, potrebni su određeni uvjeti. Njihovu aktivnost prvenstveno utječe temperatura. S povećanom brzinom povećava kemijske reakcije. Kao rezultat povećanja brzine molekula, imaju veće šanse da se međusobno sudaraju, a mogućnost reakcije se stoga povećava. Optimalna temperatura daje najveću aktivnost. Zbog denaturacije proteina, koja se događa kada optimalna temperatura odstupa od norme, brzina kemijske reakcije se smanjuje. Kada temperatura dosegne točku smrzavanja, enzim ne denatizira, ali je inaktiviran. Metoda brzog zamrzavanja, koja se široko koristi za dugotrajno skladištenje proizvoda, zaustavlja rast i razvoj mikroorganizama, nakon čega slijedi inaktivacija enzima koji su unutra. Kao rezultat toga, hrana se ne raspada.

Djelovanje enzima također utječe na kiselost okoliša. Oni rade na neutralnom pH. Samo neki od enzima rade u alkalnom, jako alkalnom, kiselom ili jako kiselom okolišu. Na primjer, mlijeko cijepa proteine ​​u vrlo kiseloj sredini u ljudskom želucu. Inhibitori i aktivatori mogu djelovati na enzim. Neki ioni ih aktiviraju, na primjer, metali. Drugi ioni imaju inhibitorski učinak na aktivnost enzima.

hiperaktivnost

Prekomjerna aktivnost enzima ima svoje posljedice za funkcioniranje cijelog organizma. Prvo, izaziva povećanje brzine djelovanja enzima, što zauzvrat uzrokuje nedostatak supstrata reakcije i stvaranje viška produkta kemijske reakcije. Nedostatak podloge i akumulacija tih proizvoda znatno pogoršavaju zdravlje, narušavaju vitalne funkcije tijela, uzrokuju razvoj bolesti i mogu dovesti do smrti neke osobe. Zbog nakupljanja mokraćne kiseline, na primjer, dolazi do gihtova i zatajenja bubrega. Zbog nedostatka podloge neće biti višak proizvoda. To funkcionira samo u slučajevima kada to možete učiniti bez jednog i drugog.

Postoji nekoliko razloga za pretjeranu aktivnost enzima. Prva je mutacija gena, može biti kongenitalna ili stečena pod utjecajem mutagena. Drugi čimbenik je višak u vodi ili hrana vitamina ili elementa u tragovima, što je neophodno za rad enzima. Višak vitamina C, na primjer, kroz povećanu aktivnost enzima sinteze kolagena krši mehanizme zacjeljivanja rana.

Hypo aktivnost

I povećana i smanjena enzimska aktivnost nepovoljno utječe na aktivnost tijela. U drugom slučaju moguće je potpuno prestati raditi. Ovo stanje dramatično smanjuje brzinu kemijske reakcije enzima. Kao rezultat toga, nakupljanje supstrata nadopunjuje manjak proizvoda, što dovodi do ozbiljnih komplikacija. U pozadini oštećenja vitalne aktivnosti organizma, stanje zdravlja pogoršava se razvoj bolesti, a postoji i smrtonosni ishod. Akumulacija amonijaka ili nedostatka ATP dovodi do smrti. Zbog akumulacije fenilalanina, razvija se oligofrenija. Ovdje se također primjenjuje načelo da u nedostatku enzimskog supstrata neće biti nakupljanja reakcijskog supstrata. Loš učinak na tijelo ima stanje u kojem krvni enzimi ne obavljaju svoje funkcije.

Razmislite o nekoliko uzroka hipoaktivnosti. Mutacija kongenitalnih ili stečenih gena - ovo je prva. Stanje se može ispraviti uz pomoć genske terapije. Možete pokušati isključiti iz hrane supstrata nedostaje enzima. U nekim slučajevima to može pomoći. Drugi faktor je nedostatak vitamina ili mikroelemenata u hrani, koji su neophodni za enzim radi. Sljedeći razlozi - oslabljena aktivacija vitamina, nedostatak aminokiseline, acidoza, pojava inhibitora u stanici, denaturacija proteina. Djelovanje enzima također se smanjuje uz smanjenje tjelesne temperature. Neki čimbenici utječu na funkciju enzima svih vrsta, dok drugi utječu samo na performanse određenih vrsta.

Probavni enzimi

Od procesa prehrane, osoba uživa i ponekad zanemaruje činjenicu da je glavni zadatak probave transformacija hrane u tvari koje mogu postati izvor energije i građevnog materijala za tijelo, apsorbiraju se u crijeva. Proteinski enzimi doprinose ovom procesu. Probavne tvari proizvode probavni organi koji sudjeluju u procesu cijepanja hrane. Djelovanje enzima je potrebno kako bi se dobili potrebni ugljikohidrati, masti, aminokiseline iz hrane, što je nužna hranjiva i energija za normalno funkcioniranje tijela.

Da bi se normalizirala oslabljena probava, preporuča se da se potrebne proteinske supstance koriste istodobno s unosom hrane. Kada se prejeda, možete uzeti 1-2 tablete nakon ili tijekom obroka. Ljekarne prodaju veliki broj raznih enzimskih pripravaka koji pridonose poboljšanju procesa probave. Zalihe na njima trebaju biti kada uzimate jednu vrstu hranjivih tvari. Ako imate problema sa žvakanjem ili gutanjem hrane, morate uzimati enzime tijekom jela. Značajni razlozi za njihovo korištenje također mogu biti bolesti kao što su stečene i kongenitalne fermentopatije, sindrom iritabilnog crijeva, hepatitis, kolangitis, kolecistitis, pankreatitis, kolitis, kronični gastritis. Enzimske pripravke treba uzimati zajedno s lijekovima koji utječu na probavni proces.

Enzimopatologiya

U medicini postoji cijeli dio koji traži vezu između bolesti i nedostatka sinteze određenog enzima. Ovo je područje enzimologije - enzimopatologije. Neodgovarajuća sinteza enzima također je predmet pregleda. Na primjer, nasljedna bolest nastaje fenilketonurija uslijed gubitka sposobnosti jetrenih stanica da sintetiziraju tu tvar, koja katalizira konverziju fenilalanina u tirozin. Simptomi ove bolesti su mentalni poremećaji. Zbog postupnog nakupljanja toksičnih tvari u tijelu pacijenta, uznemiruju se znakovi poput povraćanja, anksioznosti, razdražljivosti, nedostatka interesa za nešto, teškog umora.

Kod porođaja, patologija se ne manifestira. Primarni simptomi mogu se vidjeti u dobi od dva do šest mjeseci. Druga polovica beba života karakterizira izraženo zaostajanje u mentalnom razvoju. 60% pacijenata razvija idiotizam, manje od 10% ograničeno je na niski stupanj oligofrenije. Stanični enzimi ne odgovaraju svojim funkcijama, ali to se može ispraviti. Pravodobna dijagnoza patoloških promjena može zaustaviti razvoj bolesti do puberteta. Liječenje je ograničavanje unosa fenilalanina.

Enzimski pripravci

Odgovarajući na pitanje o tome što su enzimi, mogu se vidjeti dvije definicije. Prvi su biokemijski katalizatori, a drugi su lijekovi koji ih sadrže. Oni su u mogućnosti normalizirati stanje okoliša u želucu i crijevima, kako bi se osiguralo cijepanje konačnih proizvoda u mikročestice, te poboljšati proces apsorpcije. Oni također sprečavaju nastanak i razvoj gastroenteroloških bolesti. Najpoznatiji od enzima je lijek "Mezim Forte". U svom sastavu ima lipazu, amilazu, proteazu, što pomaže smanjiti bol u kroničnom pankreatitisu. Kapsule se uzimaju kao zamjensko liječenje s nedovoljnom proizvodnjom potrebnih enzima od gušterače.

Ovi lijekovi se uglavnom koriste tijekom obroka. Broj kapsula ili tableta koje je propisao liječnik, na temelju utvrđenih kršenja mehanizma apsorpcije. Držite ih bolje u hladnjaku. Uz dugotrajnu uporabu probavnih enzima, ne nastaje ovisnost, a to ne utječe na rad pankreasa. Pri odabiru lijeka treba obratiti pozornost na datum, omjer kvalitete i cijene. Preporuča se uzimanje enzimskih pripravaka za kronične bolesti probavnog sustava, za prejedanje, za povremene probleme s trbuščićem, kao i za trovanje hranom. Najčešće, liječnici propisuju tabletu "Mezim" koji je dobro uspostavljen na domaćem tržištu i sa sigurnošću drži poziciju. Postoje i drugi analozi tog lijeka, ne manje poznati i više nego pristupačni. Konkretno, mnogi vole tablete "Preatatin" ili "Festal", imaju iste svojstva kao i skuplji kolege.

enzimi

Život bilo kojeg organizma moguć je zbog metaboličkih procesa koji se pojavljuju u njemu. Ove reakcije kontroliraju prirodni katalizatori ili enzimi. Drugi naziv za te tvari su enzimi. Izraz "enzimi" izveden je iz latinskog fermentuma, što znači "kvasac". Koncept se pojavio povijesno u proučavanju procesa fermentacije.


Sl. 1 - Fermentacija pomoću kvasca - tipičan primjer enzimske reakcije

Čovječanstvo je već dugo uživalo korisna svojstva tih enzima. Na primjer, tijekom nekoliko stoljeća sir je napravljen od mlijeka pomoću mlijeka.

Enzimi se razlikuju od katalizatora u tome što djeluju u živom organizmu, dok su katalizatori u neživoj prirodi. Podružnica biokemije koja proučava ove vitalne supstance naziva se enzimologija.

Opća svojstva enzima

Enzimi su molekule bjelančevina koje djeluju u interakciji s različitim supstancama, ubrzavajući njihovu kemijsku transformaciju duž određenog puta. Međutim, oni nisu potrošeni. U svakom enzimu nalazi se aktivni centar koji se pridružuje supstratu i katalitičko mjesto koje započinje određenu kemijsku reakciju. Te tvari ubrzavaju biokemijske reakcije koje se javljaju u tijelu bez povećanja temperature.

Glavna svojstva enzima:

  • specifičnost: sposobnost enzima da djeluje samo na određenom supstratu, na primjer lipaze na mastima;
  • katalitička učinkovitost: sposobnost enzimskih proteina da ubrzavaju biološke reakcije na stotine i tisuće puta;
  • sposobnost reguliranja: u svakoj stanici, proizvodnja i aktivnost enzima određuje se posebnim lancem transformacija koje utječu na sposobnost ponovnog sintetiziranja ovih proteina.

Uloga enzima u ljudskom tijelu ne može se previše naglasiti. U to vrijeme, kada su upravo otkrili strukturu DNK, rečeno je da je jedan gen odgovoran za sintezu jednog proteina, koji već definira neku specifičnu osobinu. Sada je ova izjava: "Jedan gen - jedan enzim - jedan znak". To jest, bez aktivnosti enzima u ćeliji, život ne može postojati.

klasifikacija

Ovisno o ulozi u kemijskim reakcijama, razredi enzima razlikuju se:

klase

Posebne značajke

Oni kataliziraju oksidaciju njihovih supstrata prijenosom elektrona ili vodikovih atoma.

Sudjelujte u prijenosu kemijskih skupina s jedne tvari u drugu

Podijeli velike molekule u manje, dodajući im molekule vode

Katalizirati cijepanje molekularnih veza bez procesa hidrolize

Aktivirajte preraspodjelu atoma u molekuli

Oblikujte atome ugljika pomoću ATP energije.

In vivo, svi enzimi su podijeljeni na intracelularnu i izvanstaničnu. Intracelularni uključuju, na primjer, jetrene enzime uključene u neutralizaciju različitih tvari koje ulaze u krv. Oni se nalaze u krvi kada je organ oštećen, što pomaže u dijagnozi njezinih bolesti.

Intracelularni enzimi koji su markeri oštećenja unutarnjih organa:

  • jetrena alanin aminotransferaza, aspartat aminotransferaza, gamma-glutamil-transpcptidaza, sorbitol dehidrogenaza;
  • bubrežna alkalna fosfataza;
  • prostata - kisela fosfataza;
  • srčanog mišića - laktat dehidrogenaze

Ekstracelularni enzimi izlučuju žlijezde u vanjsko okruženje. Glavne su izlučene od stanica žlijezda slinovnica, želučanog zida, gušterače, crijeva i aktivno sudjeluju u probavi.

Probavni enzimi

Digestivni enzimi su proteini koji ubrzavaju raspad velikih molekula koje čine hranu. One dijele takve molekule u manje fragmente koje se lakše apsorbiraju u stanicama. Glavne vrste probavnih enzima su proteaze, lipaze, amilaze.

Glavna probavna žlijezda je gušterača. Proizvodi većinu tih enzima, kao i nukleaze koje cijepaju DNA i RNA, te peptidaze uključene u stvaranje slobodnih aminokiselina. Štoviše, mala količina dobivenih enzima može "obraditi" veliku količinu hrane.

Enzimsko cijepanje hranjivih tvari oslobađa energiju koja se konzumira za metaboličke procese i vitalnu aktivnost. Bez sudjelovanja enzima takvi procesi bi se pojavili previše polako, a da tijelu ne bi imali dovoljno energije.

Osim toga, sudjelovanje enzima u procesu probave osigurava razgradnju hranjivih tvari molekulama koje mogu proći kroz stanice crijevne stijenke i ući u krv.

amilaza

Amilaze proizvode salivarne žlijezde. Djeluje na hrani škroba, koji se sastoji od dugog lanca molekula glukoze. Kao rezultat djelovanja ovog enzima nastaju regije koje se sastoje od dvije povezane molekule glukoze, tj. Fruktoze i drugih ugljikohidrata kratkog lanca. Zatim se metaboliziraju do glukoze u crijevu i odatle se apsorbiraju u krv.

Salivarne žlijezde razgrađuju samo dio škroba. Saliva amilaza je kratkotrajno aktivna, dok se hrana grije. Nakon ulaska u trbuh, enzim je inaktivan njegovim kiselim sadržajem. Većina škroba je podijeljena već u dvanaesniku pod djelovanjem pankreatične amilaze koju proizvodi gušterača.


Sl. 2 - Amilaza počinje cijepati škrob

Kratki ugljikohidrati koji nastaju u pankreatijskoj amilazi ulaze u tankog crijeva. Ovdje, uz pomoć maltaze, laktaze, sukroze, dekstrinaze, oni se razgrađuju u molekule glukoze. Celuloza koja se ne cijepa enzimima uklanja se iz crijeva s fekalne mase.

proteaze

Proteini ili proteini su bitni dio ljudske prehrane. Za njihovo cijepanje potrebni su enzimi - proteaze. Oni se razlikuju u mjestu sinteze, supstrata i drugih svojstava. Neki od njih su aktivni u trbuhu, na primjer, pepsin. Drugi su proizvodi gušterače i aktivni su u crijevnom lumenu. U samoj žlijezdi otpušta se neaktivni prekursor enzima kimotripsinogena koji počinje djelovati tek nakon miješanja s kiselim sadržajem hrane, pretvarajući se u kimotripsin. Takav mehanizam pomaže da se izbjegne samo-štetu proteazama stanica gušterače.


Sl. 3 - Enzimsko cijepanje proteina

Proteaze cijepaju proteine ​​hrane u manje fragmente - polipeptide. Enzimi - peptidaze ih uništavaju na aminokiseline koje se apsorbiraju u crijevu.

lipaza

Dietne masti uništavaju enzimi lipaze, koji također proizvode gušterača. Oni razgrađuju masne molekule u masne kiseline i glicerin. Takva reakcija zahtijeva prisutnost u lumenu duodenumske žuči formirane u jetri.


Sl. 4 - Enzimatska hidroliza masti

Uloga supstitucijskog tretmana s lijekom "Micrasim"

Za mnoge osobe s oštećenim probavom, osobito s bolestima gušterače, imenovanje enzima pruža funkcionalnu podršku tijelu i ubrzava proces ozdravljenja. Nakon zaustavljanja napada pankreatitisa ili neke druge akutne situacije, uporaba enzima može se zaustaviti jer tijelo sama vraća njihovu sekreciju.

Dugotrajno korištenje enzimskih pripravaka nužno je samo za teške exokrinske insuficijencije gušterače.

Jedan od najvažnijih fizioloških pripravaka je lijek "Micrasim". Sastoji se od amilaze, proteaze i lipaze sadržane u sokovima gušterače. Stoga, nema potrebe posebno odrediti koji bi enzim trebao biti korišten za različite bolesti ovog organa.

Indikacije za uporabu ovog lijeka:

  • kronični pankreatitis, cistična fibroza i drugi uzroci nedovoljne sekrecije pankreatskih enzima;
  • upalne bolesti jetre, želuca, crijeva, posebno nakon operacija na njima, za bržu obnovu probavnog sustava;
  • pogreške u prehrani;
  • umanjena funkcija žvakanja, na primjer, u stomatološkim bolestima ili u neaktivnosti bolesnika.

Prihvaćanje probavnih enzima pomaže u izbjegavanju nadutosti, labavih stolica i bolova u trbuhu. Osim toga, u teškim kroničnim bolestima gušterače, Micrasim potpuno preuzima funkciju cijepanja hranjivih tvari. Stoga se mogu lako apsorbirati u crijevima. To je osobito važno za djecu koja pate od cistične fibroze.

Važno: prije uporabe pročitajte upute ili se obratite svom liječniku.

enzimi

Enzimi ili enzim (lat fermentum, grčki ζύμη, ἔνζυμον -.. kiselo tijesto) - uglavnom proteinske molekule ili molekule RNK (ribozimi) ili kompleksi ubrzati (katalizatori) kemijske reakcije u živim sustavima. Reagensi u reakciji kataliziranim enzimima nazivaju se supstrati, a dobivene tvari nazivaju se proizvodima. Enzimi su specifični za supstrate (ATPaze kataliziraju cijepanje samo ATP, a fosforilaza kinaza fosforilira samo fosforilazu).

Enzimatska aktivnost može se regulirati aktivatora i inhibitora (povećanje aktivatora, smanjenje inhibitora).

Proteinski enzimi su sintetizirani na ribosomima i RNA - u jezgri.

Termini "enzim" i "enzim" odavno su korišteni kao sinonimi (prvo uglavnom u ruskoj i njemačkoj znanstvenoj literaturi, drugi na engleskom i francuskom jeziku).

Znanost enzima naziva se Enzimologija, a ne enzimologija (kako ne bi pomiješala korijene riječi latinskoga i grčkog jezika).

sadržaj

Povijest studija

Termin enzim je predložio u 17. stoljeću kemičar Van Helmont kada je raspravljao o mehanizmima probave.

U XIX stoljeću. Louis Pasteur, proučavajući konverziju ugljikohidrata u etilni alkohol pod djelovanjem kvasca, došlo je do zaključka da je taj proces (fermentacija) kataliziran nekom vitalnom silom koja je u stanicama kvasca.

Prije više od stotinu godina, termini enzima i enzima odražavaju različite stavove u teorijskom sporu Louisa Pasteura, s jedne strane, i M. Berthelot i Liebig - s druge strane, priroda alkoholnog vrenja. Zapravo enzimi (od latinske fermentum -. Kvasac) pod nazivom „organizirane fermentira” (tj sami žive mikroorganizme), a pojam enzima (od grčke ἐν- -. Ulazno ζύμη - kvasac, kiselog tijesta) predložio je 1876. godine na W. Kühne "Neorganizirani enzimi" koje luče stanice, na primjer, u želucu (pepsinu) ili crijevima (tripsin, amilaza). Dvije godine nakon smrti Louisa Pasteura u 1897, E. Buchner objavio „alkoholne fermentacije bez kvasca”, koje je pokazalo eksperimentalno da stanica bez kvasca sok nosi alkoholnog vrenja kao neporaženi stanice kvasca. Godine 1907. za ovaj je rad dobio Nobelovu nagradu. Po prvi puta visoko pročišćeni kristalni enzim (ureaza) izoliran je 1926. od strane J. Sumner. Tijekom narednih 10 godina, izolirano je još nekoliko enzima, te je konačno dokazana priroda proteina enzima.

Katalitička aktivnost RNA otkrivena je 1980-ih u pre-rRNA Thomas Check, koji je proučavao RNA splicing u ciliat Tetrahymena thermophila. Otkriveno je da je ribozim dio molekule Tetrahymena pre-rRNA koja je kodirana intronom ekstrakromosomskog rDNA gena; Ova stranica obavlja autospliding, to jest, on sam rezati prilikom sazrijevanja rRNA.

Enzimske funkcije

Enzimi su prisutni u svim živim stanicama i pridonose transformaciji nekih tvari (supstrata) u druge (proizvode). Enzimi djeluju kao katalizatori u gotovo svim biokemijskim reakcijama koje se javljaju u živim organizmima - kataliziraju više od 4.000 različitih biokemijskih reakcija [2]. Enzimi igraju bitnu ulogu u svim vitalnim procesima, usmjeravaju i reguliraju metabolizam tijela.

Kao i svi katalizatori, enzimi ubrzavaju i izravne i reverzne reakcije, smanjujući energiju aktivacije procesa. Kemijska ravnoteža se ne mijenja u ravnoj crti ili u suprotnom smjeru. Značajka enzima u usporedbi s ne-proteinskim katalizatorima je njihova visoka specifičnost - konstanta vezanja nekih supstrata s proteinom može doseći 10-10 mol / l ili manje. Svaka molekula enzima može izvesti nekoliko tisuća do nekoliko milijuna "operacija" u sekundi.

Na primjer, jedna molekula enzima renina, koja se nalazi u sluznici tkiva želuca, čini oko 10 6 molekula kazeinogenog mlijeka 10 minuta na temperaturi od 37 ° C.

Istodobno, učinkovitost enzima je znatno veća od učinkovitosti ne-bjelančevitih katalizatora - enzimi ubrzavaju reakciju milijuni i milijarde puta, ne-bjelančevina katalizatora - stotine i tisuće puta. Vidi također katalitički pogodan enzim.

Klasifikacija enzima

Prema vrsti kataliziranih reakcija, enzimi su podijeljeni u 6 razreda prema hijerarhijskoj klasifikaciji enzima (EC, EC - Kodeks komisije enzima). Klasifikacija je predložila Međunarodna unija biokemije i molekularne biologije (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Svaka klasa sadrži podklase, tako da je enzim opisan skupom od četiri brojeva odvojenih točkama. Na primjer, pepsin se zove EC 3.4.23.1. Prvi broj otprilike opisuje mehanizam reakcije kataliziranog enzimom:

  • EC 1: Oksidoreduktaze koje kataliziraju oksidaciju ili redukciju. Primjer: katalaza, alkohol dehidrogenaza.
  • EC 2: Transferaze kataliziraju prijenos kemijskih skupina s jedne molekule supstrata u drugu. Među transferazama posebno se razlikuju kinaze koje prenose fosfatnu skupinu, u pravilu, iz ATP molekule.
  • KF 3: Hidrolaze koji kataliziraju hidrolizu kemijskih veza. Primjer: esteraza, pepsin, tripsin, amilaza, lipoprotein lipaza.
  • KF 4: LiAZ koji katalizira lom kemijskih veza bez hidrolize uz stvaranje dvostruke veze u jednom od produkata.
  • EC 5: Izomeraze koje kataliziraju strukturne ili geometrijske promjene molekule supstrata.
  • KF 6: Ligaze kataliziraju stvaranje kemijskih veza između supstrata zbog ATP hidrolize. Primjer: DNA polimeraza.

Budući da su katalizatori, enzimi ubrzavaju i izravne i reverzne reakcije, stoga, na primjer, liaze mogu katalizirati reverznu reakciju - dodavanje dvostrukim vezama.

Konvencije imenovanja enzima

Obično se enzimi nazivaju za tip katalizirane reakcije, dodajući sufiks -ase na naziv supstrata (na primjer, laktaza je enzim koji je uključen u konverziju laktoze). Dakle, različiti enzimi koji obavljaju istu funkciju imat će isto ime. Takvi enzimi odlikuju se drugim svojstvima, na primjer, optimalnim pH (alkalna fosfataza) ili lokalizacijom u stanici (membranska ATPaza).

Kinetičke studije

Najjednostavniji opis kinetike enzimskih reakcija jednostrukog supstrata je Michaelis-Mentenova jednadžba (vidi sliku). Do sada je opisano nekoliko mehanizama djelovanja enzima. Na primjer, učinak mnogih enzima opisan je pomoću ping-pong mehanizma.

1972.-1973 osnovana prvi kvantnim mehanički model enzimske katalize (po Vol'kenshtem, RR, ZD Dogonadze Urushadze i sur.) [3] [4] [5] [6].

Struktura i mehanizam djelovanja enzima

Aktivnost enzima određena je njihovom trodimenzionalnom strukturom [7].

Poput svih proteina, enzimi se sintetiziraju kao linearni lanac aminokiselina koji se na određeni način nabraja. Svaka sekvenca aminokiselina presavijena je na poseban način, a rezultirajuća molekula (protein globula) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko lanaca proteina može se kombinirati u protein kompleks. Tercijarna struktura proteina uništava se zagrijavanjem ili izloženosti određenim kemikalijama.

Enzimski aktivni centar

Proučavanje mehanizma kemijske reakcije katalizirane s enzimom, zajedno sa definicijom u različitim fazama reakcije intermedijata i krajnjih proizvoda podrazumijeva točno poznavanje geometrije tercijarnoj strukturi enzima, priroda funkcionalnu skupinu svojoj molekuli kako bi se osigurala specifičnost djelovanja i visoke katalitičke aktivnosti aktivnog supstrata, kao i kemijsku prirodu regije (s ) enzimske molekule, koja daje visoku stopu katalitičke reakcije. Obično su molekule supstrata uključene u enzimske reakcije relativno male u usporedbi s enzimskim molekulama. Tako, formiranje kompleksa enzim-supstrata u izravnom kemijskom reakcijom izvodi samo ograničene fragmente sekvencija aminokiselina polipeptidnog lanca - „aktivni centar” - jedinstvenu kombinaciju aminokiselinskih ostataka u enzimske molekule koja daje izravnu interakciju s molekuli supstrata i izravnog djelovanja na katalize čin [8],

U aktivnom centru, uobičajeno se razlikuje [8]:

  • katalitički centar - izravno kemijski međudjelujući sa supstratom;
  • vezni centar (kontakt ili "sidro" platforma) - osiguravanje specifičnog afiniteta prema podlozi i stvaranje kompleksa enzim-supstrata.

Da bi katalizirao reakciju, enzim se mora vezati na jedan ili više supstrata. Proteinski lanac enzima se preklopi na takav način da se na površini globula stvara praznina ili šuplja, gdje su vezani supstrati. Ovo područje se zove mjesto vezanja supstrata. Obično se podudara s aktivnim središtem enzima ili se nalazi blizu nje. Neki enzimi također sadrže mjesta vezanja za kofaktore ili metalne ione.

Enzim, povezivanje s podlogom:

  • čisti podlogu iz vode "krzno"
  • raspolaže reagirajućim supstratnim molekulama u prostoru koji je neophodan da se reakcija nastavi.
  • priprema za reakciju (na primjer, polarizira) molekule supstrata.

Tipično, vezanje enzima na supstrat događa se na trošak ionskih ili vodikovih veza, rijetko na račun kovalentnih veza. Na kraju reakcije, njegov proizvod (ili proizvodi) odvaja se od enzima.

Kao rezultat, enzim smanjuje energiju aktivacije reakcije. To je zato što u prisutnosti enzima reakcija slijedi drugačiji put (u stvari, druga reakcija), na primjer

U odsutnosti enzima:

U prisutnosti enzima:

gdje su A i B supstrati, AB je reakcijski produkt, a F je enzim.

Enzimi ne mogu samostalno osigurati energetske endergonske reakcije (za protok čija je energija potrebna). Stoga enzimi koji provode takve reakcije konjugiraju ih s eksergonskim reakcijama, nastavljajući s otpuštanjem više energije. Na primjer, reakcije sinteze biopolimera često se sužavaju s reakcijom ATP hidrolize.

Za aktivne centre nekih enzima karakterizira fenomen kooperativnosti.

specifičnost

Enzimi obično pokazuju visoku specifičnost s obzirom na njihove supstrate (specifičnost supstrata). To se postiže djelomičnom komplementarnosti oblika, razdiobom naboja i hidrofobnih regija na molekuli supstrata i u središtu vezanja supstrata na enzim. Enzimi se obično također pokazuju visoke razine stereospecifičnosti (oblik kao proizvod samo jedan od mogućih stereoizomera ili se koristi kao supstrat, samo jedan stereoizomer) regioselektivnost (oblik ili slomiti vezu na samo jedan od mogućih položaja supstrata) i kemoselektivnost (katalizirane samo jednom kemijskom reakcijom nekoliko mogućih uvjeta za ove uvjete). Unatoč ukupnoj visokoj razini specifičnosti, stupanj supstrata i reaktivnost enzima mogu biti različiti. Na primjer, endopeptidaza tripsin razbija peptidnu vezu tek nakon arginina ili lizina, ako ih prolin ne slijedi, a pepsin je mnogo manje specifičan i može razbiti peptidnu vezu nakon mnogih aminokiselina.

Tipka za zaključavanje ključa

Godine 1890. Emil Fisher je sugerirao da specifičnost enzima određuje točno podudarnost oblika enzima i supstrata [9]. Ova se pretpostavka naziva model s ključem zaključavanja. Enzim se kombinira sa supstratom da bi formirao kratkotrajni kompleks enzima i supstrata. Međutim, iako ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, ne objašnjava fenomen stabilizacije tranzicijskog stanja, što se u praksi promatra.

Model inducirane sukladnosti

Godine 1958. Daniel Koshland predložio je modifikaciju modela s ključem zaključavanja [10]. Enzimi su u osnovi ne krute, ali fleksibilne molekule. Aktivno središte enzima može promijeniti konformaciju nakon vezanja na supstrat. Strane skupine aminokiselina aktivnog centra zauzimaju položaj koji omogućava enzimu da provodi svoju katalitičku funkciju. U nekim slučajevima, molekula supstrata također mijenja svoju konformaciju nakon vezanja u aktivnom centru. Za razliku od modela tipkovnice, model inducirane sukladnosti objašnjava ne samo specifičnost enzima već i stabilizaciju tranzicijskog stanja. Ovaj model naziva se "ručna rukavica".

izmjene

Nakon sinteze proteinskog lanca, mnogi enzimi prolaze kroz modifikacije, bez kojih enzim ne pokazuje punu aktivnost. Takve modifikacije nazivaju se post-translacijske modifikacije (obrade). Jedna od najčešćih tipova modifikacije je dodavanje kemijskih skupina na bočne ostatke polipeptidnog lanca. Na primjer, dodavanje ostataka fosforne kiseline naziva se fosforilacija, a katalizirana je enzimskom kinazom. Mnogi eukariotski enzimi su glikozilirani, tj. Modificirani ugljikohidratnim oligomerima.

Drugi zajednički tip posttranslacijske modifikacije je cijepanje polipeptidnog lanca. Na primjer, kimotripsin (proteaza uključena u probavu) dobiva se cijepanjem polipeptidnog područja od kimotripsinogena. Chymotrypsinogen je neaktivni prekursor kimotripsina i sintetiziran je u pankreasu. Neaktivni oblik prevozi se u trbuh, gdje se pretvara u kimotripsin. Takav mehanizam je neophodan kako bi se izbjegla cijepanje gušterače i drugih tkiva prije nego što enzim ulazi u želudac. Neaktivni prekursor enzima također se naziva zimogen.

Enzimski kofaktori

Neki enzimi sami izvode katalitičku funkciju, bez ikakvih dodatnih komponenti. Međutim, postoje enzimi koji zahtijevaju komponente ne-proteinske prirode za provedbu katalize. Kofaktori mogu biti i anorganske molekule (metalni ioni, željezo-sumporni klasteri, itd.) I organski (na primjer, flavin ili hem). Organski kofaktori jako povezani s enzimom nazivaju se i protetske skupine. Organski kofaktori koji se mogu odvojiti od enzima nazivaju se koenzimima.

Enzim koji zahtijeva kofaktor za manifestaciju katalitičke aktivnosti, ali nije povezan s njim, naziva se apo-enzim. Apo-enzim u kompleksu s kofaktorom naziva se holo-enzim. Većina kofaktora povezana je s enzimom nekovalentnim, ali prilično jakim interakcijama. Postoje i protetske skupine koje su kovalentno vezane za enzim, na primjer, tiamin pirofosfat u piruvatnoj dehidrogenazi.

Regulacija enzima

Neki enzimi imaju vezna mjesta za male molekule, mogu biti supstrati ili proizvodi metaboličkog puta koji uključuje enzim. Oni smanjuju ili povećavaju aktivnost enzima, što stvara mogućnost povratnih informacija.

Inhibicija konačnog produkta

Metabolički put je lanac sekvencijalnih enzimatskih reakcija. Često je krajnji proizvod metaboličkog puta inhibitor enzima koji ubrzava prvu reakciju određenog metaboličkog puta. Ako je konačni proizvod previše, onda djeluje kao inhibitor za prvi enzim, i ako nakon ovog konačnog proizvoda postoji premalo, onda se prvi enzim ponovno aktivira. Stoga, inhibicija krajnjim proizvodom prema principu negativne povratne sprege je važan način održavanja homeostaze (relativna postojanost uvjeta unutarnjeg okruženja tijela).

Utjecaj uvjeta okoline na aktivnost enzima

Aktivnost enzima ovisi o uvjetima u stanici ili tjelesnom pritisku, kiselosti medija, temperaturi, koncentraciji otopljenih soli (ionska jakost otopine) itd.

Više oblika enzima

Višestruki oblici enzima mogu se podijeliti u dvije kategorije:

  • izoenzima
  • Zapravo više oblika (istina)

Isozimi su enzimi čija je sinteza kodirana različitim genima, imaju različite primarne strukture i različita svojstva, ali kataliziraju istu reakciju. Vrste izoenzima:

  • Organ - enzimi glikolize u jetri i mišićima.
  • Citoplazmatski i mitohondrijski stanični - malat dehidrogenaza (enzimi su različiti, ali kataliziraju istu reakciju).
  • Hibridni enzimi s kvaternarnom strukturom nastaju kao posljedica nekovalentnog vezanja pojedinih podjedinica (laktat dehidrogenaza - 4 podjedinice od 2 tipa).
  • Mutanti - nastaju kao posljedica jedne mutacije gena.
  • Alloenzimi - kodirani su različitim alelima istog gena.

Stvarni višestruki oblici (istiniti) su enzimi čija je sinteza kodirana istim alelom istog gena, oni imaju istu primarnu strukturu i svojstva, ali nakon sinteze na ribosomima prolaze modifikaciju i postaju različiti, iako kataliziraju jedan i isti istu reakciju.

Izoenzimi su različiti na genetskoj razini i razlikuju se od primarne sekvence, a pravi oblici pluralnosti postaju različiti na posttranslationalnoj razini.

Medicinska vrijednost

Povezu između enzima i nasljednih metaboličkih bolesti prvi je utvrdio A. Garrod [ru] 1910-ih. Harrod je nazvao bolest povezanu s defektima u enzimima, "kongenitalne metaboličke pogreške".

Ako se mutacija javlja u genu koji kodira specifični enzim, aminokiselinska sekvenca enzima može se promijeniti. Štoviše, kao rezultat većine mutacija, njegova katalitička aktivnost smanjuje ili nestaje u potpunosti. Ako tijelo prima dva takva mutantna gena (jedan od svakog roditelja), tijelo zaustavlja kemijsku reakciju koju ovaj enzim katalizira. Na primjer, pojavljivanje albina povezano je s prestankom proizvodnje enzima tirozinaze, koja je odgovorna za jednu od stupnjeva sinteze tamnog pigmentnog melanina. Fenilketonurija je povezana sa smanjenom ili odsutnom aktivnošću enzima fenilalanin-4-hidroksilaze u jetri.

Trenutno postoje stotine nasljednih bolesti povezanih s defekcijama enzima. Razvijene su metode liječenja i prevencije mnogih od tih bolesti.

Praktična uporaba

Enzimi se široko koriste u nacionalnom gospodarstvu - hrani, tekstilnoj industriji, farmakologiji i medicini. Većina lijekova utječe na tijek enzimskih procesa u tijelu, započinjući ili suspendiranjem određenih reakcija.

Čak i širi područje uporabe enzima u istraživanju i medicini.

enzimi

ENZIMI (iz Lat. Fermentum - ferment) (enzimi), proteini koji djeluju kao katalizatori u živim organizmima. DOS. Enzimski enzimi ubrzavaju konverziju in-u, ulaze u tijelo i nastaju tijekom metabolizma (ažurirati stanične strukture, osigurati energiju itd.), Kao i regulirati biokemijsku. (na primjer, implementacija općih informacija), uključujući i odgovor na promjene uvjeta.

O mehanizmu peptida uz sudjelovanje enzima (enzimatske p -cije) vidi: Enzimatska kataliza, kinetika enzimskih reakcija.

Struktura enzima ispitanih kemijskim metodama. modifikacije, strukturna analiza rendgenskih zraka, spektroskopija. Vrijedni rezultati dobiveni su metodom specifične specifične mutageneze, temeljeno na ciljanoj zamjeni aminokiselina u proteinskoj molekuli metodama genetičkog inženjerstva. Do kraja. 20 inča. poznat i karakteriziran cca. 3000 enzima.

Povijesni esej. Pokreni pretr. Znanost enzima (enzimologija) povezana je s otkrićem K. Kirchhoffa 1814. godine o pretvorbi škroba u šećer djelovanjem ekstrakata vode iz sadnica kukuruza. Aktivni princip ovih ekstrakata identificiran je 1833. godine A. Payen i J. Persaud. Ispalo je da je enzim amilaze. Godine 1836. T. Schwann je otkrio i opisao pepsin, a iste godine I. Purkin i I. Pappenheim karakteriziraju tripsin. Godine 1897. braća G. i E. Buchners izolirala su od kvasca p-rime pripravak (tzv. Zymaz), koji je izazvao alkoholnu fermentaciju. To je dovelo do prekida kontroverze L. Pasteura (vjerovao je da samo čitave žive stanice mogu uzrokovati fermentaciju) i J. Liebig (vjerovali su da je fermentacija povezana s posebnim pitanjima). Na kraju. 19. stoljeće E. Fisher predložio je prvu teoriju enzimske specifičnosti. Godine 1913. L. Michaelis formulirao je opću teoriju kinetike enzimskih p-tiona. U kristaliničnom. Prvi enzimi su dobiveni J. Sumnerom 1926. godine (ureazu) i J. Northropom 1930. godine (pepsin). Po prvi puta primarna struktura (aminokiselinska sekvenca) enzima uspostavila je W. Stein i S. Moore 1960. za ribonukleazu A, a 1969. P. Merrifield je izvršio kemiju. sinteza ovog enzima. Prostorna struktura (tercijarna struktura) enzima prvo je utvrdio D. Phillips 1965. za lizozim. Na drugom katu. 20 inča. katalitich. aktivnost je također otkrivena u određenim RNA (nazvanim ribozimima).

Klasifikacija enzima. Povijesno gledano, mnogim enzimima dodijeljena su trivijalna imena koja često nisu povezana s tipom kataliziranog okruga. Prebroditi poteškoće na sredini. 20 inča. razvrstavanja i nomenklatura enzima. Na preporuku Međunarodnog biokemije. Unija, svi enzimi, ovisno o vrsti katalizirane četvrti, podijeljeni su u 6 razreda: 1. oksidoreduktaza, 2. transferaza, 3. hidrolaza, 4. laeza, 5. izomeraze i 6. ligaze. Svaka klasa je podijeljena u podrazrede prema prirodi funkcija. skupine supstrata izloženih chem. transformacija. Podskupine, pak, podijeljene su u podrazrede, ovisno o vrsti enzima koji je uključen u transformaciju. Svaki dovoljno obilježeni enzim ima klasifikacijski broj od 4 znamenke koji označava klasu, podrazred, podrazred i broj enzima. Na primjer, a-kimotripsin ima broj 3.4.21.1.

Oksidoreduktaze uključuju enzime koji kataliziraju oksidaciju. p-tion. Enzimi ovog tipa nose atome H ili elektrone. Mnoge oksidoreduktaze su enzimi disanja i oksidacijske fosforilacije.

Transferaze kataliziraju prijenos funkcija. skupine (CH3, COOH, NH2, CHO, itd.) Iz jedne molekule u drugu.

Hidrolaze kataliziraju hidrolitički. cijepanje veza (peptid, glikozidni, ester, fosfodiester itd.)

L i a kataliziraju ne-hidrolitički. cijepanje skupina sa supstrata s formiranjem dvostruke veze i obrnutog p-tiona. Ovi enzimi mogu cijepati CO2, H2O, NH3 i drugima

Izomeraze kataliziraju formiranje supstratnih izomera, uključujući cis-, trans-izomerizaciju, premještanje višestrukih veza, kao i skupina atoma unutar molekule.

L i g i zs enzimi koji kataliziraju dodavanje dviju molekula stvaranjem novih veza (C-C, C-S, C-O, C-N itd.), Obično povezan s cijepanjem pirofos-fosfatne veze, na primjer, na ATP.

Značajke strukture enzima. Mol. masa enzima kreće se od 10 4 do 10 10 i više. Najčešći enzimi s mol. m 20-60 tisuća, veći obično sastoje se od nekoliko. identične (homomere) ili različite (heteromerne) podjedinice, povezane nekovalentnim vezama. Podjedinica može se sastojati od dva ili više lanaca povezanih disulfidnim vezama.

U primarnoj strukturi jednog tipa enzima izoliranih čak i od evolucijski dalekih organizama često se promatra određena homologija, a neka područja ostaju praktički nepromijenjena. Sekundarnu strukturu odlikuje velika raznolikost sadržaja helixsa i struktura (vidi Proteine). - Strukture čine jezgru mnogih enzima, čineći "potpornu" strukturu. Skup standardnih elemenata sekundarnih struktura i posebno položenih sekcija polipeptidnog lanca, koji se nalaze na određeni način u prostoru, tvori tercijarnu strukturu koja određuje biol. Enzimi Sv. Otoka.

Tercijarna struktura je jedinstvena za svaki enzim, ali za isti tip enzima, čak i vrlo različit u primarnoj strukturi, prostorni raspored lanaca može biti b. slični (npr. kimotripsini i subtilizini). Često se u tercijarnoj strukturi mogu razlikovati zasebni kompaktni dijelovi (domene) povezani sekcijama polipeptidnog lanca. Organizacija u svemiru nekoliko. podjedinica određuje kvaternarnu strukturu enzima.

Na površini enzima proteina globule ili, češće, u spec. proreze, utore, itd., emitiraju relativno maleno područje, nazvanu. aktivni centar. To je zbirka funkcija. skupine aminokiselinskih ostataka izravno su u interakciji sa supstratom. U aktivnom središtu enzima, osim funkts. skupine, mogu uključivati ​​ne-proteinske sastojke - koenzimi. Takav kompleks se zove. xo-o-enzim i njegov proteinski dio - apoenzim. Ostaci aminokiselina uključeni u aktivni centar pripadaju naibu. konzervativna u ovoj skupini enzima. U aktivnom centru može se izolirati regija za vezanje supstrata i zapravo katalitički aktivnih skupina enzima. Potonji, na primjer, u pod-podrazredu serinskih proteaza su funkcionalni. skupine serina-195, histidin-57 i aspartičke rezidue k-102. Dodatno, SH grupa cisteina, COOH grupa glugamin grupa, fenolna hidroksil tirozina, itd., Kao i funkts, djeluju kao katalitički aktivne skupine enzima. koenzimske skupine - nikotinamidni prsten nikotinamidnih koenzima (vidi Niacin), aldehidnu skupinu (u obliku aldimina) piridoksal fosfata, tiazolinskog prstena tiamin pirofosfata, metalnih iona (npr. Zn 2+, Co 2+, Mn 2+) itd.

Proizvodnja enzima. Obično se enzimi odvajaju od tkiva životinja, biljaka, stanica i kulturnih tekućina mikroorganizama, biola. tekućine (krv, limfe itd.). Za dobivanje nekih teško dostupnih enzima koriste se metode genetičkog inženjerstva. Od početnih materijala, enzimi se ekstrahiraju slanim otopinama. Zatim se podijele u frakcije, precipitirajući soli [obično (NH4)2SO4] ili, manje uobičajeno, org. p-reaktora, i pročišćeni gelom permeacijom i kromatografijom ionske izmjene. Zaključiti. metode afinitetne kromatografije se često koriste tijekom koraka pročišćavanja. Praćenje napretka pročišćavanja enzima i karakterizacija čistih preparata provodi se mjerenjem katalitičkog. enzimske aktivnosti korištenjem specifičnih (obično obojenih četvrti) supstrata. Količina enzima se uzima kao jedinica za njegovu količinu, kako bi katalizirala pretvorbu 1 umola supstrata u 1 min pod standardnim uvjetima. Broj jedinica enzima, koji se odnosi na 1 mg proteina, nazvanog. specifičnu aktivnost.

Upotreba enzima. U nepročišćenom stanju, od antičkih vremena, enzimi su korišteni za dobivanje hrane i proizvodnju proizvoda u krušnom pečenju, proizvodnji sira, vinarstvu, preradi kože itd. Dovoljno pročišćeni enzimi koriste se u proizvodnji aminokiselina i njihovih mješavina za umjetnu prehranu u proizvodnji šećera sirupa od sirovina koji sadrže ugljikohidrate, za uklanjanje laktoze iz mlijeka i za proizvodnju više Lek. Wed-in (neki od samih pročišćenih enzima koriste se kao Lek. Wed-va). Osobito je obećavajuća upotreba u industriji imobiliziranih enzima na polimernim nosačima (na primjer, imobilizirana penicilinska amidaza se koristi za dobivanje polusintetičnih penicilina, vidi također vlakna koja sadrže enzime). O korištenju enzima u kemiji. analiza, vidi Enzimatske metode analize.

Lit.: Nomenklatura enzima (Preporuka 1972), trans. od engleskog., M., 1979; Fertsht E., Struktura i mehanizam djelovanja enzima, trans. s engleskim, M., 1980; Dickson M., Webb E., Enzymes, trans. od engleskog, t. 1-3, M., 1982; Metode u enzimologiji, eds. S.P. Colowick, N.O. Kaplan, N.Y.-S.F.-L., 1955.

Pročitajte Više O Prednostima Proizvoda

Đumbir - prednosti i štete

Za stoljećima đumbir nikad nije prestao zadiviti ljude svojim korisnim i ljekovitim svojstvima. Vrlo je popularna u medicini, kuhanju i kozmetici. Od svih začina, korijen đumbira nalazi se na prvom mjestu u broju mikro, makronutrijenata i vitamina.

Opširnije

Živa i mrtva hrana

Osnovno pravilo pravilne prehrane - hrana mora biti živ. Poznato je da je izvorna bit svakog proizvoda koji apsorbiramo prisutnost (ili, naprotiv, odsutnost) sunca u njemu. To je ono što generira svu energiju i sve specifične informacije koje se stavljaju u hranu.

Opširnije

Prednosti i škodljive šljive

Prunes - prilično zajednički sušeni plod, koji je pronašao primjenu u medicini, kuhanju i kozmetologiji.No, uz pozitivne osobine, ima i brojne kontraindikacije. Koje su prednosti i škodljive šljive?

Opširnije