Proteini, njihova struktura i funkcija

Gdje god se susrećemo s životom
utvrdili smo da je povezan
s bilo kojim proteinskim tijelom.

F. Engels

Ciljevi. Proširiti poznavanje proteina kao prirodnih polimera, raznolikost njihovih funkcija u svezi s strukturom i svojstvima; koristiti eksperimente s proteinima za provedbu interdisciplinarnih veza i za razvoj interesa učenika.

Studijski plan

  • Uloga proteina u tijelu.
  • Sastav, struktura, svojstva proteina.
  • Funkcije proteina.
  • Sinteza proteina.
  • Transformacija proteina u tijelu.

POSTUPAK

Uloga proteina u tijelu

Učitelj biologije. Od organskih tvari u živoj stanici, proteini igraju važnu ulogu. Oni čine oko 50% mase stanica. Zahvaljujući proteinima, tijelo je steklo sposobnost pomicanja, razmnožavanja, rasta, upijanja hrane, reagiranja na vanjske utjecaje itd.
"Život je način postojanja proteinskih tijela, bitna je točka stalnog metabolizma s okolnom vanjskom prirodom, a prestankom tog metabolizma prestaje život, što dovodi do razgradnje proteina", napisao je Engels u svojim spisima.

Sastav, struktura, svojstva proteina

Učiteljica kemije. Proteini su složeni visoko molekularni prirodni spojevi izgrađeni od a-amino kiselina. Sastav bjelančevina sadrži 20 različitih aminokiselina, pa stoga veliki izbor proteina s različitim kombinacijama aminokiselina. Od 33 slova abecede možemo napraviti beskonačan broj riječi, tako da od 20 aminokiselina - beskonačan broj proteina. Kod ljudi postoji do 100.000 proteina.
Proteini su podijeljeni na proteine ​​(jednostavne proteine) i proteide (kompleksne proteine).
Broj aminokiselinskih ostataka u molekulama je različit: inzulin - 51, mioglobin - 140. Stoga Mr proteina od 10.000 do nekoliko milijuna.
Povijesna pozadina. Prva hipoteza o strukturi molekule proteina predložena je 1870-ih. To je ureidna teorija strukture proteina. 1903. godine njemački znanstvenik E.G. Fisher predložio je teoriju peptida, koja je postala ključ za tajnu strukture proteina. Fisher je sugerirao da su proteini polimeri aminokiselinskih ostataka povezani s NH-CO peptidnom vezom. Ideja da su bjelančevine polimerne formacije izražava 1888. ruski znanstvenik A.Ya. Danilevsky. Ta je teorija potvrđena u kasnijim djelima. Prema teoriji polipeptida, proteini imaju određenu strukturu.
(Predstavljanje filma "Primarna, sekundarna, tercijarna struktura proteina")
Mnogi proteini sastoje se od nekoliko čestica polipeptida koji su presavijeni u jednu jedinicu. Dakle, molekula hemoglobina (C.738H1166S2fe4O208) sastoji se od četiri podjedinice. Imajte na umu da Mr protein jajeta = 36 000, Mr protein mišića = 1.500.000.

Primarna struktura proteina je slijed izmjene aminokiselinskih ostataka (sve su veze kovalentne, jake) (Slika 1).

Potražite riječi po maski i definiciji

Pretraživanje prema ključnoj riječi

Voltairea su njegove rodbine uspoređivale s ovom živahnom životinjom.

Govorni terapeuti znaju da nije ni bijela.

Poklon za Veronicu iz filma "Dizalice lete".

U Rusiji se ta životinja prvi put nazvala verbalizatorom, a kasnije u jednoj od vrsta ove životinje koja se razlikuje od ostalih u njezinoj boji, dobila je drugačije ime.

Koja krzna životinja je neprocjenjiv doprinos razvoju svjetskog slikarstva?

Što glodavac živi na drveću i gradi gnijezda?

Bila je ona koja je letjela sa Strelkom.

Tko nykat oraha u šupljini?

Tko živi u šupljini u toplini?

"Od grančice do grančica skakanje, šport, okretan, okretan, a ne ptica" (zagonetka).

Riba životinja spomenuta u The Tale of caru Saltan.

Koja životinja spava najduža - devet mjeseci godišnje?

Životinja kojoj je zviždaljka vezana uz rusku šalu.

Matice sve gnade.

Životinja, koji snajperist treba pasti u oči.

Mala životinja s velikim grmovitim repom, glodavcem.

Nadimak je pas koji je bio u svemiru.

Ime štakora iz crtića "Belka i strelica".

Vibirsko pjevanje pjesama i mrzovoljno zlatno oraha kao prirodni fenomen.

Jedna od djece ptica prostranih u "Belka i Strelka". Nestašna mala obitelj.

Francuski biokemičar i mikrobiolog, jedan od autora hipoteze prijenosa genetskih informacija i genetska regulacija sinteze proteina u bakterijskim stanicama.

Glavni izvor bjelančevina u ljudskoj prehrani.

Jedna od djece ptica prostranih u "Belka i Strelka". Nestašna mala obitelj.

Element tercijarne strukture proteina, koji je prilično stabilna i nezavisna supstruktura proteina, čija se presavijanje odvija neovisno od ostalih dijelova.

Francuski mikrobiolog, genetičar, jedan od autora hipoteze prijenosa genetskih informacija i regulacija sinteze proteina u bakterijskim stanicama.

Francuski virolog i genetičar, istraživač u teoriji regulacije sinteze proteina.

Lik od serije animiranih igranih filmova "Ledeno doba", "štakora s muškim sabljama", opsjednutih žirima.

Neustalište s bijelim bjelanjcima.

Jedna od djece ptica prostranih u "Belka i Strelka". Nestašna mala obitelj.

Bjelančevina za brujanje zavojnice.

U svom principalu vjeverica pjeva pjesmu.

Izraelski biokemičar, dobitnik Nobelove nagrade za kemiju 2004. godine za otkriće ubikvitin-posredovane razgradnje proteina.

Što je u potrazi za šarenom nožem Scrat iz crteža ledenog doba?

Ovaj dio DNK je dio gena, ali ne sadrži informacije o proteinima aminokiselinske sekvence.

Slatko jelo od ribanih kuhana jabuka ili marelica, šlagom od bjelanjaka i šećera.

Proizvodi od slatkiša, koji se tradicionalno sastoje od meda, šećera, bjelanjka, badema ili drugih orašastih plodova, obično pravokutnih ili okruglih.

Hare je ovu igru ​​igrao vjevericama na početku Marshakove igre od 12 mjeseci.

Tvar stvorena u tijelu životinja iz proizvoda za raspadanje proteina.

Animirana serija "Belka i Strelka". Nestašna. ”.

Treći u društvu proteina i masti.

Povećano izlučivanje urina uree, ovisno o poboljšanom izgaranju proteina koji se nalazi u tkivima.

Lijek koji pojačava sintezu proteina u tijelu.

Francuski kemičar koji je izolirao glicin i leucin iz proteinskog hidrolizata.

Produkt parcijalne hidrolize proteina vezivnog tkiva je kolagen koji može formirati gelove kada se otopina ohladi.

Sinteza proteina zahtijeva RNA i ovu organelu.

Teška nasljedna bolest koja se javlja zbog netolerancije na gluten za žitarice.

Protein sintetiziran pod kontrolom regulatornog gena koji se može vezati za operatora, blokira funkciju i time inhibira sintezu proteina.

Ruski fiziolog 20. stoljeća koji je predložio pokazatelj prehrambene vrijednosti proteina.

Bijela tekućina koja je bjelančasta proteinima unutar labličnog labirinta unutarnjeg uha.

Ribe bijele ribe koji žive izvan obale Antarktike jedini su kralješnjaci bez crvenih krvnih stanica i ovaj protein.

Posebni krvni serumski protein, koji se pretežno stvara u tijelu, imuniziran bakterijama ili stranim proteinima i daje precipitat kada dođe u dodir s njim.

Svaka promjena u prirodnoj (izvornoj) strukturi molekule bjelančevina, nukleinskoj kiselini i drugim biopolimerima koji nisu praćeni raskidom jakih kovalentnih kemijskih veza.

Subcelularna struktura koja se sastoji od messenger RNA i proteina, osiguravajući pohranu nasljednih informacija u citoplazmi.

Povećano izlučivanje proteina u urinu.

Puna ili djelomična obnova denaturiranih biopolimera (nukleinskih kiselina, proteina) njihovih prirodnih svojstava.

Nesustavna aminokiselina koja je dio proteina kolagena i nekih glikoproteina.

Povećan sadržaj proteina u žuči.

Povećan sadržaj proteina u žuči.

Smanjeni sadržaj proteina u serumu, opažen je kada je nedostatan unos ili značajan gubitak.

Histamin vezanje na serumske proteine.

Povećan sadržaj proteina u krvi.

Postupak odvajanja proteina, temeljen na kretanju njihovih molekula pod djelovanjem konstantnog napona u regiji pH vrijednosti koja odgovara izoelektričnoj točki ovog proteina.

Broj pronađenih definicija: 54

Glavni izvor bjelančevina u prehrani ljudi, 4 slova, skanvord

Riječ od 4 slova, prvo slovo je "M", drugo slovo je "ja", treće slovo je "C", četvrto slovo je "O", riječ s slovom "M", posljednja je "O". Ako ne znate ni riječ iz križaljke ili križaljke, onda će naša stranica pomoći da nađete najkompleksnije i nepoznate riječi.

Pogodite zagonetku:

Cijeli tjedan imamo odmor, svi postupamo sa palačinama. Pratimo hladnu zimu, a proljetno sremo s toplinom. Prikaži odgovor >>

Volim cijelu noć - miševi dobivaju. I to će biti svjetlo - Spavanje leti u šuplje. Prikaži odgovor >>

Cijela je staza prekrivena graškom. Prikaži odgovor >>

Ostala značenja riječi:

Slučajna zagonetka:

Ako kažete "ne dolazite!", U svakom slučaju. Ako kažete "ne napuštaj", još uvijek ostaje. Što je to?

Random šala:

Zahvaljujući zglobu, plesni podij se pretvara u prsten.

Skanvordy, križaljke, sudoku, ključne riječi na mreži

Struktura i funkcija proteina

Proteini (proteini) čine 50% suhe mase živih organizama.

Proteini se sastoje od aminokiselina. Svaka aminokiselina ima amino skupinu i kiselinu (karboksilnu skupinu), čija interakcija proizvodi peptidnu vezu, stoga se proteini nazivaju i polipeptidi.

Strukture proteina

Primarni - lanac aminokiselina povezanih peptidnom vezom (jak, kovalentan). Mijenjanjem 20 aminokiselina u drugom redu, možete dobiti milijune različitih bjelančevina. Ako se u lancu promijeni barem jedna aminokiselina, struktura i funkcije proteina će se promijeniti, stoga se primarna struktura smatra najvažnijim u proteinu.

Sekundarna - spirala. Zadržan vodikovim vezama (slab).

Tercijarno - globula (lopta). Četiri vrste veza: disulfid (sumporni most) je jak, a druga tri (ionska, hidrofobna, vodik) slabi. Svaki protein ima svoj globularni oblik, njegove funkcije ovise o tome. Kod denaturacije, oblik globula se mijenja, a to utječe na rad proteina.

Kvartarno - ne svi proteini. Sastoji se od nekoliko globula, međusobno povezanih istim vezama kao u tercijarnoj strukturi. (Na primjer, hemoglobin.)

denaturacije

To je promjena u obliku proteinskog globula uzrokovanog vanjskim utjecajima (temperatura, kiselost, slanost, dodavanje drugih tvari, itd.)

  • Ako su učinci na protein slabi (promjena temperature od 1 °), dolazi do reverzibilne denaturacije.
  • Ako je udar jak (100 °), denaturacija je nepovratna. U tom slučaju, sve strukture, osim primarne, su uništene.

Proteinske funkcije

Ima ih puno, na primjer:

  • Enzimski (katalitički) - enzimski proteini ubrzavaju kemijske reakcije zbog činjenice da aktivni centar enzima pristupa tvarima u obliku, kao ključa za zaključavanje (komplementarnost, specifičnost).
  • Konstrukcija (strukturna) - stanica, osim vode, sastoji se uglavnom od bjelančevina.
  • Zaštitna - antitijela se bore protiv patogena (imunitet).

I dalje možete čitati

Testovi i zadaci

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Sekundarnu strukturu proteinske molekule ima oblik
1) spirale
2) dvostruka spirala
3) lopta
4) niti

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Vodikove veze između CO- i NH-skupina u proteinskoj molekuli daju mu oblik spirale karakteristične za strukturu
1) primarni
2) sekundarni
3) tercijarni
4) kvaterna

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Proces denaturacije proteinske molekule je reverzibilan, ako veze nisu uništene.
1) vodik
2) peptida
3) hidrofobna
4) disulfid

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Kvaternarna struktura proteinske molekule nastaje kao rezultat interakcije
1) sekcije jedne molekule proteina po vrsti S-S veza
2) nekoliko polipeptidnih niti koji formiraju kuglu
3) dijelove jedne molekule proteina zbog vodikovih veza
4) protein globule sa staničnom membranom

Uspostaviti korespondenciju između karakterističnosti i funkcije proteina koju provodi: 1) regulatorni, 2) strukturni
A) je dio centriola
B) tvori ribosom
B) je hormon
D) tvori stanične membrane
D) mijenja aktivnost gena.

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Redoslijed i broj aminokiselina u polipeptidnom lancu je
1) primarna struktura DNA
2) primarnu strukturu proteina
3) sekundarnu strukturu DNK
4) sekundarnu strukturu proteina

Odaberite tri opcije. Proteini kod ljudi i životinja
1) služe kao glavni građevinski materijal
2) se razgrađuju u crijevu do glicerola i masnih kiselina
3) nastaju iz aminokiselina
4) u jetri pretvoriti u glikogen
5) pohranjena u zalihu
6), jer enzimi ubrzavaju kemijske reakcije

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Sekundarnu strukturu proteina, koji ima oblik spirale, zadržava se vezama
1) peptida
2) ionski
3) vodik
4) kovalentno

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Koje poveznice određuju primarnu strukturu proteinskih molekula?
1) hidrofobni između aminokiselina
2) vodik između polipeptidnih niti
3) peptid između aminokiselina
4) vodik između -NH- i -CO-skupina

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Primarna struktura proteina je formirana vezom
1) vodik
2) visoku energiju
3) peptida
4) ionski

Odaberite onaj koji je najprikladniji. Osnova stvaranja peptidnih veza između aminokiselina u proteinskoj molekuli je
1) načelo komplementarnosti
2) netopljivost aminokiselina u vodi
3) topivost aminokiselina u vodi
4) prisutnost karboksilnih i amin grupa


Sljedeći znakovi, osim dva, koriste se za opisivanje strukture, funkcija prikazane organske tvari. Odredite dva znaka "odustani" iz općeg popisa i zapišite brojeve pod kojima su navedeni.
1) ima strukturne razine organizacija molekula
2) je dio staničnih zidova
3) je biopolimer
4) služi kao matrica za prijevod
5) sastoji se od aminokiselina

Svi znakovi u nastavku, osim dva, mogu se koristiti za opisivanje enzima. Utvrdite dva znaka "ispadanja" iz općeg popisa i zapišite brojeve pod kojima su navedeni.
1) su dio staničnih membrana i stanica organoida
2) imaju ulogu bioloških katalizatora
3) imati aktivni centar
4) utječu na metabolizam regulirajući različite procese
5) specifičnih proteina


Pogledajte sliku sa slikom polipeptida i naznačite (A) razinu njegove organizacije, (B) oblik molekule i (B) vrstu interakcije koja podržava ovu strukturu. Za svako slovo odaberite odgovarajući pojam ili odgovarajući koncept s navedenog popisa.
1) primarna struktura
2) sekundarnu strukturu
3) tercijarnu strukturu
4) interakcije nukleotida
5) metalnu vezu
6) hidrofobne interakcije
7) fibrilarno
8) globularno

Stanice, proteini i geni

Stanice, proteini i geni

Život je način postojanja proteinskog tijela.

Naše tijelo je carstvo stanica, od kojih je svaka minijaturna tvornica za proizvodnju bjelančevina. Mnoge od ovih esencijalnih makromolekula mogu se izolirati iz tijela u obliku bjelkastih prašaka koji se talože kao posljedica kemijskih reakcija na dnu cijevi. Zato ime. Zapamtite - u kipuće vode, dio sadržaja kokošjih jaja također postaje bijelo.

Molekule proteina slične su dugim lancima kuglica, u kojima ulogu pojedinih jedinica igra 20 različitih aminokiselina koje se mogu međusobno povezati bilo kojim redoslijedom. Ako uspoređujemo aminokiseline s slovima abecede, tada će proteini biti slični riječima od njih, samo vrlo dugo. Zamislite kako izgraditi odvojeni protein je vrlo jednostavan. Zamislite da imate 20 staklenih posuda na vašem stolu, od kojih je svaki ispunjen zrncima različite boje. Zrnca su aminokiseline. Počinjete napraviti lanac takvih kuglica, uzastopce ih uzimajući slučajno iz limenki i naliježući ih na nit. Kao rezultat, dobivate višebojni lanac. Ovo je model molekule proteina. Broj različitih varijanti proteina, sastavljen od samo pet aminokiselina, već premašuje tri milijuna. Sastav prosječnog proteina iznosi 100-200 aminokiselina. Jasno je da će raznolikost lanaca takve duljine biti mjerena apsolutno astronomskim brojevima.

Proteini su jedan od glavnih "građevinskih materijala" koji čine stanice i mnoge dijelove našeg tijela. Na primjer, uglavnom mišićna vlakna, tetiva, ligamenti, kosa i nokti su izgrađeni od proteina. Neki su bjelančevine slični kamionima - prevoze različite tvari u tijelu. Dobar primjer je protein hemoglobina koji se nalazi u crvenim krvnim stanicama. On je sposoban pričvrstiti dvije molekule kisika u samo dvije stotine sekunde, a zatim ga prenijeti kroz krvne žile na bilo koji dio tijela. Posebni bjelančevine percipiraju svjetlo i boju, drugi doprinose prolasku živčanih signala, a drugi - imunoglobulini - bore se protiv stranih mikroorganizama. Mnogi su proteini enzimi. Bez njih, bilo bi nemoguće probaviti hranu, pa čak i svaku transformaciju kemijskih spojeva u procesu metabolizma. Gotovo svaka kemijska reakcija u našem tijelu, zbog čega se jedna tvar pretvara u drugu, provodi se uz pomoć vlastitog proteinskog enzima. Bez pretjerivanja, možemo reći da pomoću proteina stanica stvara sve druge molekule.

Iz toga proizlazi da, ako se zatraži da stvorimo živu stanicu, prva nam je potrebna informacija o svim njegovim proteinima. Postoji mnogo, ali ne beskonačan broj. Na primjer, broj različitih varijanti proteina u koliformnim bakterijama procjenjuje se na dvije tisuće. Vjeruje se da stanice složenijih organiziranih bića, uključujući ljude, sadrže oko tri tisuće različitih varijanti proteina. Informacije o strukturi proteina, kao što već znate, zapravo se smanjuju slijedu aminokiselina kojih se sastoji. Takve informacije su najvažnije i vrijedne za svaki organizam. Moraju se pohraniti i prenositi s generacije na generaciju.

Informacije o aminokiselinskom sastavu proteina u tijelu bilježe se u njegovim molekulama DNA. Ova skraćenica koju vjerojatno naiđete dolazi od riječi "Deoksiribonukleinska kiselina", koja svojim duljinama nagovještava složenost strukture ove polimerne makromolekule. Bilo koji polimer se sastoji od monomera - osebujnih zrnaca, koji se kombiniraju u složenijim strukturama. DNA monomeri nazivaju se nukleotidi. Ime je dobio od jezika latinske riječi - jezgre, budući da su molekule DNA uglavnom u jezgrama stanica.

Nećemo dodirivati ​​sve suptilnosti organizacije DNK. Dovoljno je podsjetiti da se u popularnoj literaturi ta "molekula života" često uspoređuje s dugim tekstom. Ova je figurativna analogija svakako istina. Samo se moramo zapamtiti da, za razliku od običnih tekstova, otkrivanja DNA nisu napisana u trideset i tri, već u samo četiri "slova". Njihovu ulogu igraju posebni kemijski spojevi: dušične baze adenina, timina, gvanina i citozina. Često su prikazani na dijagramima u obliku četiri slova: A, T, G, C. Ove "slova" u DNK lancu jedan drugom linearno, formirajući jednu dugu liniju. Svaka triple dušičnih baza kodira jednu aminokiselinu. Segment DNA na kojemu se zabilježava informacija o pojedinom proteinu zove se gen. Drugim riječima, informacije o svakom od vaših bjelančevina pohranjene su na vlastitom segmentu DNA molekule.

DNA molekula je dvostruka. Sastoji se od dva lanca koji su međusobno upleteni. Bilo koji adenin smješten na istom lancu povezan je s suprotnim timinom pri drugoj cijeni s dvije kemijske veze, a gvanin s citozinom - tri. Figurativno zamislite kako je struktura DNK ugriz. Kupite dugu traku u trgovini i spiralno ga uvijte. Ovdje imate DNA model! Zasebni zupčasti zubi igraju ulogu dušikovih baza A, T, G i C. Istodobno, zamislite da su ti zubi četiri različite vrste i da su spojeni zajedno u parovima, a DNK analogija će biti još potpuna!

U svakoj ćeliji vašeg tijela nalazi se sitni mjehur - jezgra. Nalazi se u njemu dugi nizovi DNA molekula, koji su zabilježili podatke o svim proteinima u vašem tijelu. Svaki put kada stanica treba sintetizirati novu kopiju bilo kojeg od njegovih proteina, ona ekstrahira informacije o svojoj strukturi iz jezgre. Dakle, stanična jezgra nalikuje na tvrdi disk računala, čija memorija pohranjuje različite informacije, podatke i dokumente. Sve genetske informacije o stanici ili organizmu nazivaju se genotipom. Vanjska manifestacija ovih podataka, tj. Proteini, tkiva, organi, kao i takvi pokazatelji, kao što su, na primjer, veličina, boja i oblik, čine fenotip (grčki phaino - I show).

Fenotip je zbirka osobina tijela koja se može registrirati, vagati i mjeriti. Možete donijeti ovu analogiju. Informacije na tvrdom disku računala slične su genotipu. Samo se informacije ne mogu vidjeti. No, manifestacije tih informacija na zaslonu monitora su sasvim očite.

Također ne bi bilo veliko pretjerivanje usporediti DNK trake pohranjene u jezgrama stanica s nevjerojatnom iglom koja se odmarao u jajašcu koji je bio u patku koja je sjedila u lijesu... Sjećate li se priče o Koshchey? Potrebno je doći do igle i slomiti ga, kao što završava život besmrtnog starca. Općenito, ista situacija s DNA. Mnoge njegove štete, koje se nazivaju mutacije, mogu ponekad dovesti do katastrofalnih posljedica!

Ispravna pozicija svakog od četiri znaka A, T, G i C u DNA i njihova točna povezanost s znakovima na suprotnom lancu iznimno su važni za ispravan rad stanice. Čak i jedna "pogreška" u tekstu DNA može dovesti do ozbiljnih posljedica. Budući da, kao što je već spomenuto, svaka tri znaka kodiraju jednu aminokiselinu, kao posljedicu promjene čak i jedne oznake u DNA, stanica će početi proizvoditi protein u kojem jedna aminokiselina može biti zamijenjena drugom. Ako ova aminokiselina igra ključnu ulogu u ovom proteinu, njegov rad bit će znatno oštećen. Drugim riječima, "pogrešno pisanje" u DNK može imati sudbonosnu ulogu, kao u tekstovima važnih dokumenata. Sudac će pročitati "tuku" umjesto "piti", a osuđenik neće biti dovoljno dobar!

Ne zaboravite da su takvi nedostaci, posebice, uzrok određenih vrsta raka. Kao rezultat mutacija koje mogu biti uzrokovane povećanim dozama zračenja, suviškom ultraljubičastog zračenja ili djelovanjem posebnih kancerogenih tvari, jedna ili druga oštećenja nastaju u DNA stanice. Ako ove stranice (geni) kodiraju proteine ​​važne za život stanica, posljedice takve štete mogu biti dramatične. U najboljem slučaju, stanica neće biti u stanju obaviti potrebni posao, au najgorem slučaju, također će se nekontrolirano razmnožavati, što će pokrenuti formiranje tumora.

Međutim, razgovarat ćemo o mehanizmima stanica raka i različitim vrstama oštećenja DNA. Sada je potrebno samo podsjetiti na jednostavne školske istine:

1. Podaci o strukturi svih proteina ljudskog tijela bilježe se u njegovim molekulama DNA.

2. Dio DNA s informacijama o jednom određenom proteinu naziva se gen.

Jednostavni i složeni proteini

Poznati su jednostavni proteini koji se, kada se hidroliziraju, razgrađuju samo u aminokiseline. Ime je prilično proizvoljno, jer je većina takozvanih jednostavnih proteina u stanicama povezana s drugim ne-proteinskim molekulama.

Ipak, tradicionalno se razlikuju sljedeće skupine jednostavnih bjelančevina:

1. Histoni - glavni proteini male molekulske mase, uključeni u pakiranje DNA stanica, visoko konzervativni proteini, mutacije u njima su smrtonosne. Postoji pet histonskih frakcija: Hl frakcija je bogata lizinom, frakcije H2A i H2b su umjereno bogate lizinom, a frakcije H3 i H4 su bogate argininom. Sekvenca aminokiselina histona se malo promijenila u procesu evolucije, histoni sisavaca, biljaka i kvasca su vrlo slični jedni drugima. Na primjer, ljudski i pšenični H4 se razlikuju samo u nekoliko aminokiselina, osim veličine molekule proteina i njegova polarnost su prilično konstantne. Iz toga možemo zaključiti da su histoni optimizirani u doba zajedničkog prekursora životinja, biljaka i gljiva (prije više od 700 milijuna godina). Iako se od tada ubrojavaju brojne točke mutacija u genima histona, svi su očito rezultirali istrebljivanjem mutantnih organizama.

2. Protamini su skupina najjednostavnijih nisko molekularnih bjelančevina, imaju izražena osnovna svojstva zbog sadržaja 60-85% arginina, dobro su topljivi u vodi, analozi su histona, ali pakiraju DNK bliže u spermija kralježnjaka kako bi se izbjeglo prekide u podjeli stanica.

3. Prolamini su bjelančevine od žitarica, sadrže 20-25% glutaminske kiseline i 10-15% prolina, topljivi u 60-80% alkohola, a ostali proteini precipitiraju u tim uvjetima. U prolaminima gotovo nijedan lizin, koji značajno smanjuje nutritivnu vrijednost biljnih proteina.

4. Glutenini su također proteini biljnog podrijetla, čine glavninu glutena žitarica.

Albumini - proteini u krvi, čine više od polovice proteina u krvi, pripadaju globularnim proteinima, topivi su u vodi i slabe otopine soli, precipitiraju u zasićenoj otopini (NH4)2SO4, Izoelektrična točka - 4.7, ima visok negativni naboj pri pH krvi. Ljudski albumin krvi sastoji se od jednog polipeptidnog lanca koji sadrži 584 aminokiselinskih ostataka s visokim udjelom asparaginskih i glutaminske kiseline. Molekula ima tri ponavljajuće homologne domene, od kojih svaka sadrži šest disulfidnih mostova. Može se pretpostaviti da je u tijeku evolucije gen koji određuje ovaj protein dvostruko dvostruki. Albumin uzrokuje glavni osmotski tlak krvi (on se zove onkotoksičan) i ima sposobnost vezanja lipofilnih supstanci, zbog čega može prevoziti masne kiseline, bilirubin, ljekovite tvari, neke steroidne hormone, vitamine, kalcijeve i magnezijeve ione. Albumini postoje u biljnim stanicama, gdje ih karakterizira visok sadržaj metionina i triptofana.

6. Globulini - globularni proteini plazme, otapaju se samo u slaboj otopini NaCl, u nezasićenoj otopini (NH4)2SO4 precipitiraju, zbog čega se mogu odvojiti od albumina. Omjer albumina i globulina je važna biokemijska karakteristika krvi koja se održava na konstantnoj razini. Globuni tijekom elektroforeze podijeljeni su u nekoliko frakcija:

α1 - antitripsin, antikimotripsin, protrombin, kortikosteroidni transkortin, transporter progesterona, globulin koji prenosi tiroksin;

α2 - antitrombin, kolinesteraza, plazminogen, makroglobulin, vezujuće proteinaze i transport cinkovih iona, protein koji prenosi retinol, protein za transport vitamina D;

β - sadrži transferin, željezom koji nosi, ceruloplazmin, koji nosi bakar, fibrinogen, globulin koji nosi spolnu hormon, transkobalamin, nošenje vitamina B12, C-reaktivni protein koji aktivira komplementni sustav;

Postoje i biljni globulin, karakterizira visok sadržaj arginina, asparagina i glutamina i sastoji se od dvije frakcije.

7. Scleroproteini - proteini koji su netopivi ili djelomično topljivi u vodi, vodene otopine neutralnih soli, etanola i mješavine etanola s vodom. To su fibrilarni proteini (keratini, kolagen, fibroin itd.), Oni su vrlo otporni na kemijske reagense, djelovanje proteolitičkih enzima i izvedu strukturalnu funkciju u tijelu.

8. Toksični proteini - toksini zmijskog otrova, škorpioni, pčele. Oni su karakterizirani vrlo malom molekularnom težinom.

Kompleksi proteini su proteini koji se raspadaju u aminokiseline i ne-proteinskih tvari tijekom hidrolize. Ako je ne-bjelančevina supstanca snažno povezana s proteinskom komponentom, onda se naziva protetska skupina.

Kompleksni proteini su podijeljeni u vrste ovisno o ne-proteinskoj komponenti.

Kromoproteini - sadrže obojenu tvar kao protetsku skupinu.

Podijeljena u tri skupine:

a) hemoproteini (željezni porfirini) - hemoglobin, mioglobin, citokromi, katalaza, peroksidaza,

c) flavoproteini - FAD i FMN, koji su dio oksidoreduktaze.

Metalloproteini - sadrže, osim proteina, ione jednog ili više metala. To uključuje proteine ​​koji sadrže nehememično željezo, kao i proteine ​​koji su koordinirani na metalne atome u složenim proteinima enzima:

a) feritin - molekulski kompleksni kompleks topiv u vodi koji sadrži oko 20% željeza, koncentriran u slezeni, jetri, koštanoj srži, igra ulogu skladišta željeza u tijelu. Željezo u feritinu je u oksidiranom obliku (FeO · OH)8· (FeO · PO3H2) i željezni atomi koji su koordinirano vezani na dušikove atome peptidnih skupina;

b) transferrin - dio β-globulin frakcije, sadrži 0,13% željeza, nosač željeza u tijelu. Željezni atomi se kombiniraju s proteinom koordinacijskim vezama za hidroksilne skupine tirozina.

Fosfoproteini - proteini koji sadrže fosfornu kiselinu vezanu esterskom vezom na hidroksilne radikale serin i treonin. Sadržaj fosforne kiseline doseže 1% u fosfoproteinima. Izvršite prehrambenu funkciju pohranjivanjem fosfora radi izgradnje tkiva kostiju i živaca.

Predstavnici fosfoproteina su:

a) vitelin - bijelo žutanjak jajeta;

b) ihtulin - fosfoprotein ribljeg riba.

c) kazeinogen, fosfoprotein mlijeka, postoji u obliku topivih soli s Ca2 +, pri koagulaciji mlijeka, Ca 2+ se odvoji i kazein se istaloži;

Lipoproteini - proteini koji sadrže neutralne masti, slobodne masne kiseline, fosfolipide, kolesteride kao protetsku skupinu. Lipoproteini su dio citoplazmatske membrane i intracelularne membrane jezgre, mitohondrije, endoplazmatskog retikuluma i također su prisutne u slobodnom stanju (uglavnom u krvnoj plazmi). Lipoproteini su stabilizirani ne-kovalentnim vezama raznih prirode.

Lipoproteini plazme imaju karakterističnu strukturu: unutra je kapljica masti (jezgre) koja sadrži nepolarne lipide (triacilgliceride, esterificirani kolesterol); kapljica masti je okružena školjkom, koja se sastoji od fosfolipida i slobodnog kolesterola, polarne skupine koje se pretvaraju u vodu, a hidrofobne su uronjene u jezgru; Proteinski dio je predstavljen proteinima koji se nazivaju apoproteini. Apoproteini imaju ključnu ulogu u funkcioniranju lipoproteina: oni služe kao molekule priznavanja za membranske receptore i bitne partnere za enzime i proteine ​​koji su uključeni u metabolizam i metabolizam lipida.

Lipoproteini plazme podijeljeni su u nekoliko skupina:

- chylomicrons (CM) transport lipida iz crijevnih stanica do jetre i tkiva;

- pre-β-lipoproteini (lipoproteini vrlo niske gustoće - VLDL), transport lipida sintetiziranih u jetri;

- β-lipoproteini (lipoproteini male gustoće - LDL), transport kolesterola u tkivo;

- α-lipoproteini (lipoproteini visoke gustoće - HDL), transport kolesterola iz tkiva u jetru, uklanjaju višak kolesterola iz stanica, doniraju apoproteine ​​za druge lipoproteine.

Što je veća jezgra lipida, to jest veći dio nepolarnih lipida, to je manja gustoća lipoproteinskog kompleksa. Chylomicrons ne može prodrijeti u vaskularni zid zbog svoje velike veličine, i HDL, LDL i djelomično VLDL može. Međutim, HDL je zbog male veličine lakše uklonjen iz zida kroz limfni sustav, osim toga, oni imaju veći postotak proteina i fosfolipida i metaboliziraju se brže od onih bogatih kolesterolom i triacilgliceridom LDL i VLDL.

Glikoproteini - sadrže ugljikohidrate i njihove derivate, snažno povezane s proteinskim dijelom molekule. Ugljikohidratne komponente, uz informativnu (imunološku) funkciju, znatno povećavaju stabilnost molekula na različite kemijske fizikalne efekte i štite ih od djelovanja proteaza.

Glikozilirani proteini najčešće su vanjska strana citoplazmatske membrane i izlučeni iz staničnih proteina. Veza između ugljikohidratne komponente i proteinskog dijela u različitim glikoproteinima provodi se kroz komunikaciju kroz jednu od tri aminokiseline: asparagin, serin ili treonin.

Glikoproteini uključuju sve proteine ​​plazme, osim albumina, glikoproteine ​​citoplazmatske membrane, neke enzime, neke hormone, glikoproteine ​​sluznice, antifrize krvi antarktičke ribe.

Primjer glikoproteina su imunoglobulini - obitelj Y-oblika glikoproteina, u kojima oba vrha mogu vezati antigen. Imunoglobulini u tijelu su u obliku membranskih proteina na površini limfocita i u slobodnom obliku u krvnoj plazmi (antitijela). IgG molekula je veliki tetramer od dva identična teška lanca (H-lance) i dva identična laka lanca (L-lanci). U oba H lanca postoji kovalentno vezan oligosaharid. Teški lanci IgG sastoje se od četiri globularne domene V, C1, C2, C3, lagani lanci - iz dviju globularnih domena V i C. Slovo C označava konstantna područja, V-varijabla. Oba teška lanca, kao i lagani lanac s laganim lancem, povezani su disulfidnim mostovima. Domene iznutra također su stabilizirane disulfidnim mostovima.

Domene imaju dužinu od oko 110 aminokiselinskih ostataka i imaju međusobnu homologiju. Takva struktura, očito, nastala je zbog umnožavanja gena. U središnjem dijelu imunoglobulinske molekule postoji zglobno područje koje daje protutijela intramolekularnu mobilnost. Imunoglobulini se razgrađuju enzimom papainom u dva Fab i jedan fc-fragment. Oba fab-fragmenti sadrže jedan L-lanac i N-terminalni dio H-lanca i zadržavaju sposobnost vezanja antigena. Fc-fragment se sastoji od C-terminalne polovice oba H-lanca. Ovaj dio IgG-a obavlja funkcije vezanja na površinu stanice, interakciji s komplementarnim sustavom i uključen je u prijenos stanica imunoglobulina.

Glikophorin, glikoprotein u eritrocitnoj membrani, sadrži oko 50% ugljikohidrata u obliku dugog polisaharidnog lanca koji je kovalentno vezan na jedan od krajeva polipeptidnog lanca. Lanac ugljikohidrata izlazi van prema vanjskoj strani membrane, sadrži antigene determinante koji određuju krvnu skupinu, osim toga, postoje područja na kojima se vežu neki patogeni virusi. Lanac polipeptida uronjen je u membranu, smješten u sredini molekule glikofora, hidrofobna peptidna regija prolazi kroz lipidni dvosloj, polarni kraj s negativno nabijenim glutamatom i aspartatom ostaje uronjen u citoplazmu.

Proteoglikani - razlikuju se od glikoproteina omjerom ugljikohidratnih i proteinskih dijelova. U glikoproteinima, velika molekula proteina na nekim mjestima glikozilirana je ugljikohidratnim ostacima, proteoglikani se sastoje od dugih ugljikohidratnih lanaca (95%), povezani s malom količinom proteina (5%). Proteoglikani su glavna supstanca izvanstaničnog matriksa vezivnog tkiva, oni se također nazivaju glikozaminoglikani, mukopolisaharidi. Dio ugljikohidrata predstavljen je linearnim ravnolančanim polimerima konstruiranim iz ponavljajućih disaharidnih jedinica, njihov sastav nužno uključuje ostatke monomera glukozamina ili galaktosamina i D- ili L-iduronske kiseline.

Sastav proteoglikana uključuje 0,04% silicija, tj. 130-280 ponavljajućih jedinica životinjskih proteoglikana predstavljaju jedan atom tog elementa, među predstavnicima biljnog kraljevstva sadržaj silicija u pektinima je oko pet puta veći. Vjeruje se da ortosilna kiselina Si (OH)4 reagira s hidroksilnim skupinama ugljikohidrata, što rezultira stvaranjem eterskih veza, koje mogu igrati ulogu mostova između lanaca:

Neki predstavnici proteoglikana:

1. Hijaluronska kiselina je vrlo rasprostranjen proteoglikan. Ona je prisutna u vezivnom tkivu životinja, staklastog tijela oka, u sinovijalnoj tekućini zglobova. Osim toga, ona se sintetizira raznim bakterijama. Glavne funkcije hialuronske kiseline su vezanje vode u međustaničnom prostoru, zadržavanje stanica u matrici sličnom želuci, svojstva podmazivanja i sposobnost omekšavanja šoka, sudjelovanje u regulaciji propusnosti tkiva. Udio proteina je 1-2%.

Jedinica disaharida sastoji se od ostatka glukuronske kiseline i N-acetilglukozaminskog ostatka, vezanog s β (l → 3) glikozidnom vezom, a disaharidne jedinice povezane su glikozidnom vezom P (l → 4). Zbog prisutnosti β (1 → 3) veza, molekula hialuronske kiseline, koja broji više tisuća monosaharidnih ostataka, usvaja konformaciju spirala. Postoje tri disaharidna bloka po zavoju spirale. Hidrofilne karboksilne skupine rezidua glukuronske kiseline lokalizirane na vanjskoj strani spirale mogu vezati Ca2 + ione. Zbog jake hidratacije ovih grupa, hijaluronska kiselina i drugi proteoglikani u formiranju gelova vežu se 10.000 puta veću količinu vode.

ostatak glukuronske kiseline + N-acetilglukozaminski ostatak

2. Hondroitin sulfati - razlikuju se od hijaluronske kiseline u tome što umjesto N-acetilglukozamina sadrži N-acetilgalaktozamin-4 (ili 6) -sulfat. Hondroitin-4-sulfat je lokaliziran prvenstveno u hrskavici, kosti, rožnice i hrđajućoj hrskavici. Hondroitin-6-sulfat - u koži, tetivu, ligamentima, pupčanu vrpcu, srčanih ventila.

3. Heparin je antikoagulant krvi i limfa sisavaca, sintetiziran mast stanicama, koji su element vezivnog tkiva. Sjedinjeni su s proteoglikanima kemijskom strukturom - disaharidna jedinica se sastoji od ostatka glukuronat-2-sulfata i ostatka N-acetil-glukozamin-6-sulfata. Postoji nekoliko vrsta heparina, malo drugačije u strukturi. Heparin je vrlo čvrsto vezan za protein. Lanac ugljikohidrata heparina i kondroitin sulfata vezan je za protein kroz O-glikozidnu vezu koja povezuje konačni ugljikohidratni ostatak i serinski ostatak molekule proteina.

4. Murein - glavni strukturni polisaharid bakterijskih stanica. U mureinu, ostaci dva različita monosaharida povezana u položaju P (1 → 4): N-acetilglukozamin i N-acetilmuramična kiselina, karakteristična za murein, alternativno. Potonji je jednostavan ester mliječne kiseline s N-acetilglukozaminom. U staničnoj stijenci, karboksilna skupina mliječne kiseline povezana je amidnom vezom na penta-peptid, koja povezuje pojedinačne lance mureina u trodimenzionalnu mrežnu strukturu.

Nukleoproteini su složeni proteini, u kojima nukleinske kiseline djeluju kao ne-proteinski dijelovi.

Unatoč ovoj raznolikosti proteina koji postoje u stanicama, priroda zapravo nije prošla sve moguće kombinacije aminokiselina. Većina proteina dolazi iz ograničenog broja gena predaka.

Homogeni proteini se nazivaju da obavljaju iste funkcije u različitim vrstama, na primjer, hemoglobin u svim kralješnjcima prenosi kisik, citokrom c u svim stanicama sudjeluje u procesima biološke oksidacije.

Homologni proteini većine vrsta:

a) imaju istu ili vrlo blisku molekularnu masu;

b) u mnogim položajima sadrže iste aminokiseline, nazvane invarijantni ostaci;

c) na nekim pozicijama postoje značajne razlike u aminokiselinskoj sekvenci, tzv. varijabilnim regijama;

d) sadrži homologne sekvence - niz sličnih svojstava u sekvenci aminokiselina usporedenih proteina; uz identične aminokiseline, ove sekvence sadrže aminokiselinske radikale, iako različite u svojim fizičko-kemijskim svojstvima.

Usporedba aminokiselinske sekvence homolognih proteina otkrila je:

1) konzervativni, nepromjenjivi aminokiselinski ostaci važni su za stvaranje jedinstvene prostorne strukture i biološke funkcije ovih proteina;

2) prisutnost homolognih proteina ukazuje na zajedničko evolucijsko podrijetlo vrste;

3) broj varijabilnih aminokiselinskih ostataka u homolognim proteinima proporcionalan je filogenetskim razlikama između usporedene vrste;

4) u nekim slučajevima čak i male promjene u aminokiselinskoj sekvenci mogu uzrokovati poremećaje u svojstvima i funkcijama proteina;

5) međutim, sve promjene u sekvenci aminokiselina ne uzrokuju poremećaje u biološkim funkcijama proteina;

6) najveća kršenja strukture i funkcije proteina pojavljuju se kod zamjene aminokiselina uključenih u proteinsku jezgru, koja je dio aktivnog centra, na križanju polipeptidnog lanca tijekom formiranja tercijarne strukture.

Proteini koji imaju homologne regije polipeptidnog lanca, slična konformacija i srodne funkcije se razlikuju u obiteljima proteina. Na primjer, serin proteinaze su obitelj proteina koji djeluju kao proteolitički enzimi. Neke supstitucije aminokiselina dovele su do promjene u specifičnosti supstrata ovih proteina i pojave funkcionalne raznolikosti unutar obitelji.

Razine strukturne organizacije proteinske molekule. Funkcije proteina.

Tema: "RAZINE STRUKTURALNE ORGANIZACIJE PROTEINSKOG MOLEKULE. FUNKCIJE PROTEINA »

1. Struktura aminokiselina koje čine protein. Klasifikacija aminokiselina zasnovanih na svojstvima njihovih radikala.

2. Primarna struktura proteina. Peptidna povezanost, osobitosti njegovog stvaranja, pravila pisanja i nomenklature peptida. Topljivost peptida u vodi i organskim otapalima.

3. Koncept razine strukturne organizacije molekula proteina, vrsta kemijskih veza koje stabiliziraju svaku razinu. Primjeri fibrilarnih i globularnih proteina.

4. Fizička i kemijska svojstva proteina (molekularna težina, izoelektrična točka, topivost u vodi). Denaturacija proteina: čimbenici koji uzrokuju denaturaciju; primjeri korištenja postupka denaturacije u medicini.

5. Funkcije proteina (primjeri). Interakcija proteina s ligandima kao osnova za funkcioniranje proteina.

6. Koncept jednostavnih i složenih proteina. Jednostavni proteini: protamini, histoni, albumini, globulin, kolagen, elastin, keratin (svojstva aminokiselinskog sastava, molekularna težina, konformacija, topivost u vodi).

7. Koncept metoda odvajanja proteina: kromatografske metode (gel filtracija, ionska izmjena, hidrofobna, afinitetna kromatografija); elektroforetske metode; ultracentrifugiranje, soljenje, dijaliza. Primjeri upotrebe metoda za odvajanje proteina u medicini i ljekarni.

Razine strukturne organizacije proteina. Vrste poveznica koje tvore svaku strukturu. Opcije za strukturnu organizaciju unutar svake razine.

Uobičajeno je razlikovati četiri razine strukturne organizacije proteinske molekule: primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne. Razmotrite značajke svake od tih razina.

2.1.1. Primarna struktura proteina je slijed alternacije aminokiselina u polipeptidnom lancu. Ova struktura oblikovana je peptidnim vezama između a-amino i a-karboksilnih skupina aminokiselina (vidi 1.4.2). Imajte na umu da čak i male promjene u primarnoj strukturi proteina mogu znatno promijeniti svojstva. Primjer bolesti koje nastaju kao rezultat promjene primarne strukture proteina je hemoglobinopatija (hemoglobinoza).

Hemoglobin A (HbA) prisutan je u eritrocitima zdravih odraslih osoba. Neki ljudi imaju abnormalni (modificirani) hemoglobin - hemoglobin (HbS) u svojoj krvi. Jedina razlika između primarne strukture HbS i HbA je zamjena hidrofilnog ostatka glutaminske kiseline s hidrofobnim ostatkom valina u krajnjem dijelu njihovih β lanaca:

Kao što znate, glavna funkcija hemoglobina je transport kisika u tkivo. U uvjetima smanjenog parcijalnog tlaka O2, topivost hemoglobina S u vodi i njegova sposobnost vezanja i prijenosa kisika se smanjuje. Eritrociti uzimaju srčani oblik i brzo propadnu, zbog čega nastaje anemija (anemija srpastih stanica).

Utvrđeno je da slijed aminokiselinskih ostataka polipeptidnog lanca proteina nosi informacije nužne za stvaranje prostorne strukture proteina. Utvrđeno je da svaka polipeptidna sekvenca odgovara samo jednoj stabilnoj varijanti prostorne strukture. Proces sklapanja polipeptidnog lanca u redovitu trodimenzionalnu strukturu naziva se preklapanjem.

Do nedavno se vjeruje da se formiranje prostorne strukture proteina događa spontano, bez sudjelovanja bilo koje komponente. Međutim, nedavno je otkriveno da je to istina samo za relativno male proteine ​​(oko 100 aminokiselinskih ostataka). U procesu sklapanja većih bjelančevina, uključeni su posebni bjelančevine - šeraderi - koji omogućuju brzo oblikovanje ispravne prostorne strukture proteina.

2.1.2. Sekundarnu strukturu proteina je metoda preklapanja polipeptidnog lanca u spiralnu ili drugu konformaciju. Istodobno se formiraju vodikove veze između CO- i NH-skupina peptidne okosnice jednog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Postoji nekoliko vrsta sekundarne strukture peptidnih lanaca, među kojima su glavni a-helix i β-slojni sloj.

a-helix - krut struktura, ima oblik štapa. Unutarnji dio ove šipke stvara čvrsto zakrivljenu peptidnu okosnicu, a radikali aminokiselina usmjereni su prema van. U ovom slučaju, CO-skupina svakog aminokiselinskog ostatka reagira s NH-skupinom četvrtog ostatka iz njega. Postoje 3,6 aminokiselinskih ostataka po jednom zavoju spirale, a visina spirale 0,54 nm (slika 2.1).

Slika 2.1. a-uzvojnica.

Neke aminokiseline sprečavaju koagulaciju lanca u a-spiralu, a na mjestu njihovog položaja prekida se kontinuitet helixa. Ove aminokiseline uključuju prolin (u kojem je dušikov atom dio krute strukture prstena i rotacija oko N-C a veze postaje nemoguća), kao i aminokiseline s napunjenim radikalima koji elektrostatski ili mehanički sprečavaju stvaranje a-helixa. Ako su unutar jednog zavojnice (oko 4 aminokiselinske rezidue) dva takva radikala (ili više), one međusobno djeluju i deformiraju spiralu.

Β-presavijeni sloj se razlikuje od a-helixa po tome što ima ravni, a ne šipki oblik. Formira se uz pomoć vodikovih veza unutar jednog ili više polipeptidnih lanaca. Lanci peptida mogu se nalaziti u jednom smjeru (paralelno) ili u suprotnim smjerovima (anti-paralelno), nalik na harmoniku krzna. Bočni radikali su iznad i ispod ravnine sloja.

Slika 2.2. β-Sklopljeni sloj.

Imajte na umu da je vrsta sekundarne strukture proteina određena primarnom strukturom. Na primjer, na mjestu prolinskog ostatka (atomi pirolidinskog prstena u prolinu leže u istoj ravnini) peptidni lanac čini zavoj i ne stvaraju se vodikove veze između aminokiselina. Stoga, bjelančevine s visokim sadržajem prolina (na primjer, kolagen) ne mogu oblikovati a-heliks. Radikali aminokiselina koji nose električni naboj također sprječavaju spiralizaciju.

2.1.3. Tercijarna struktura proteina je distribucija u prostoru svih atoma molekule bjelančevina, ili drugim riječima, prostorna ambalaža spiralnog polipeptidnog lanca. Glavnu ulogu u stvaranju tercijarne strukture proteina igraju vodikov, ionske, hidrofobne i disulfidne veze, nastale kao rezultat interakcije između aminokiselina.

  • Vezne veze se formiraju između dva polarna bezvodna radikala ili između napunjenih i napunjenih radikala, na primjer, radikala serina i glutamina:

  • Ionske veze mogu se pojaviti između suprotno nabijenih radikala kao što su glutamat i arginin:

  • Hidrofobne interakcije karakteristične su za nepolarne radikale, na primjer valin i leucin:

  • Disulfidne veze nastaju između SH-skupina dvaju cisteinskih radikala koji se nalaze u različitim dijelovima polipeptidnog lanca:
    .

    Oblik molekule i svojstva formiranja tercijarne strukture proteina podijeljeni su na globularno i fibrilarno.

    Globularni proteini - imaju sferični ili eliptični oblik molekule (globule). U procesu stvaranja globula, hidrofobne aminokiseline su uronjene u unutarnje regije, hidrofilni radikali se nalaze na površini molekule. Kod interakcije s vodenom fazom, polarni radikali tvore brojne vodikove veze. Proteini se drže u otopljenom stanju zbog naboja i hidratacije ljuske. U tijelu, globularni proteini obavljaju dinamičke funkcije (transport, enzimatska, regulatorna, zaštitna). Globularni proteini uključuju:

    • Albumin - protein plazme; sadrži mnogo glutamata i aspartatnih ostataka; istaložio se 100% zasićenju otopine amonijevim sulfatom.
    • Globulini - proteini plazme; u usporedbi s albuminom, oni imaju veću molekularnu masu i sadrže manje glutamatnih i aspartatnih ostataka, precipitiraju s 50% -tnom zasićenju otopine amonijevim sulfatom.
    • Histoni su dio stanične jezgre, gdje formiraju kompleks s DNA. Sadrže puno argininskog i lizinskih ostataka.

    Vlaknasti proteini - imaju vlaknastu formu (fibrila), tvore vlakna i snop vlakana. Postoji mnogo kovalentnih poprečnih veza između susjednih polipeptidnih lanaca. Netopivo u vodi. Prijelaz u otopinu spriječen je nepolarnim aminokiselinskim radikalima i umrežavanjem između peptidnih lanaca. U tijelu, oni uglavnom upravljaju strukturnom funkcijom, osiguravaju mehaničku čvrstoću tkiva. Fibrilarni proteini uključuju:

    • Kolagen je protein vezivnog tkiva. U sastavu prevladavaju aminokiseline glicina, prolina, hidroksiprolina.
    • Elastin je elastičniji od kolagena, dio je zidova arterija, tkiva pluća, u svom sastavu prevladavaju aminokiseline glicina, alanina i valina.
    • Keratin je protein epidermisa i kožnih derivata, aminokiselinski cistein prevladava u svojoj strukturi.

    2.1.4. Kvaterna struktura proteina je plasman u prostor međudjelujućih podjedinica koje tvore pojedinačni lanci polipeptidnih proteina. Kvaterna struktura je najviša razina organiziranja proteinske molekule, štoviše, više od polovice poznatih proteina ga nemaju. Proteini s kvaternarnom strukturom također se nazivaju oligomerni proteini, a polipeptidni lanci uključeni u njihov sastav nazivaju se podjedinice ili protomere. U nekim proteinima takve podjedinice su jednake ili imaju sličnu strukturu, dok se drugi proteini sastoje od podjedinica s lancima različitih tipova.

    Svaki od protomera sintetiziran je kao zaseban polipeptidni lanac, koji se sruši u globulu, a zatim se kombinira s drugim samoupravljanjem. Svaka podjedinica sadrži regije sposobne za interakciju s odgovarajućim područjima drugih podjedinica. Te interakcije provode se vodikom, ionskim i hidrofobnim vezama između radikala aminokiselina koje čine različite lance.

    Oligomerni proteini mogu postojati u obliku nekoliko stabilnih konformacija i imaju alosterička svojstva, tj. Mogu se mijenjati iz jedne konformacije u drugu s promjenom njihove funkcionalne aktivnosti. Primjeri oligomernih proteina uključuju eritrocitni hemoglobinski protein, enzim fosfofruktokinazu i mnoge druge.

    Strukturna organizacija i funkcioniranje oligomernih proteina bit će detaljnije opisana u slijedećoj temi uz primjere hemoglobina (Slika 2.3).

    Slika 2.3. Prostorna struktura hemoglobina. Struktura njegove molekule sastoji se od četiri para identičnih podjedinica, označenih slovima α i β. Ne-proteinski dio hemoglobina - heme - prikazan je plavom bojom.

    Također poznati proteini, čiji se model sastoji od dva ili više polipeptidnih lanaca povezanih disulfidnim vezama (inzulin, trombin). Takvi proteini ne mogu biti oligomerni. Takvi proteini se formiraju iz jednog polipeptidnog lanca kao rezultat parcijalne proteolize - lokalnog cijepanja peptidnih veza. Alosterična svojstva karakteristična za oligomerne proteine ​​ne posjeduju takve proteine.

  • Pročitajte Više O Prednostima Proizvoda

    Munk

    Krupica je krupice zrna pšenice s prosječnim promjerom čestica od 0,25 do 0,75 mm. Proizvodi se uglavnom iz sorti pšeničnog pšeničnog materijala. Koristi se za pripremu raznih jela, osobito krupice i krupice.

    Opširnije

    Gospina trava. Korisna svojstva i kontraindikacije

    U drugoj polovici ljeta polja, livade i šumski rubovi izgledaju kao pilići. Obložene su malim svijetlo žutim cvjetovima. I tako mnogi od njih rastu, što se lako može zbuniti s korovom - dobro, kultivirana biljka ne može rasti u takvim brojevima.

    Opširnije

    Koja hrana sadrži vlakna

    Celuloza je šuplja vlakna biljne hrane koju osoba treba za normalan život. Poboljšava probavu, potiče peristaltiku. Njegov nedostatak prijeti razvojem anemije, bolesti žučnog kamenca, pretilosti, ateroskleroze, dijabetesa i drugih, a ne manje zastrašujućih bolesti.

    Opširnije